Різниця між кульовим білком і волокнистим білком

Кульовий білок проти волокнистих білків

Білки - це хімічні поживні речовини, необхідні для побудови різних тканин організму, а також необхідні для відновлення зношених клітин. Білки класифікуються на 3 основні групи, а саме кульові білки, волокнисті білки та мембранні білки.

Різниця в структурі

Кульковий білок має сферичну форму і має властивість утворювати колоїди з водою. Він розчиняється у воді. Шарбулярні білки також називають сферопротеїнами завдяки їх формі. Фіброзні білки також називають склеропротеїнами. Фіброзні білки мають подовжені ниткоподібні структури і зазвичай присутні у вигляді стрижнів або проводів. Гемоглобін є прикладом кульового білка, тоді як кератин, колаген та еластин - це волокнисті білки. Кератин міститься у волоссі, рогах, нігтях, пір'ї тощо.

Важливою відмінною рисою є те, що волокнисті білки нерозчинні у воді, слабкі кислоти та слабкі основи, але розчинні у сильних кислотах та лугах, тоді як кульові білки розчинні у воді, кислотах та основах. Пептидні ланцюги пов'язані між собою сильними міжмолекулярними водневими зв’язками у волокнистих білках, тоді як у кульових білках вони утримуються слабкими міжмолекулярними водневими зв’язками. Склеропротеїни не денатурируются так легко, як кульові білки.

Фіброзні білки мають первинну і вторинну структуру. Вони складаються з однієї одиниці або структури, яка повторюється багато разів. Фіброзні білки відрізняються високою стійкістю до травлення ферментами і надзвичайно розтягуються. Кульові білки складаються не тільки з первинних, вторинних, але й третинних та зрідка четвертинних структур. Кулеподібні білки складаються з прямих ланцюгів вторинних структур, які різко приєднуються до поліпептидних ланцюгів і змінюють напрямки, тоді як волокнисті білки складаються з повторюваних продовжень однієї невеликої одиниці, але багаторазово.

Різниця у функціях

Кульові білки мають багато функцій, оскільки їх використовують для утворення ферментів, клітинних месенджерів, амінокислот, але фіброзні білки діють лише як структурні білки. Кульові білки - це високорозгалужені або згорнуті структури і головним чином відповідають за транспортування життєво важливих поживних речовин, таких як кисень, через гемоглобін. Кульові білки є основним джерелом гемоглобіну, імуноглобінів, інсуліну та молочно-білкового казеїну. Вони також беруть участь у формуванні амінокислот, які є основними будівельними елементами всіх білків. Вони потрібні для утворення таких хімічних месенджерів, як гормони в організмі. Вони мають важливе значення для утворення транспортерів інших частинок через мембрану. Міоглобін - ще один приклад кульового білка, який є головним білком, який знаходиться в м'язах.

Фіброзні білки потрібні для утворення жорстких структур, таких як сполучна тканина, сухожилля і волокна м’яза. Колаген - головний компонент всіх наших сполучних тканин. Фібройн - волокнистий білок, який використовується для отримання шовку шовкопрядів і павутинних павутин. Фіброзні білки відповідають за вироблення рухів м’язів і сухожиль при суглобі.

Підсумок:

Фіброзні білки та кульові білки відрізняються за розміром, формою, розчинністю, зовнішнім виглядом, а також за функцією. Фіброзні білки складаються з повторення єдиної одиниці, утворюючи ланцюги, які діють як сполучні тканини і надають міцність і рухливість суглобів. Кулеподібні білки мають сферичну форму і складаються з довгих ланцюгів з численними гілками і відростками, що робить їх чудовими як транспортні білки. Прикладами волокнистих білків є колаген, еластин, кератин, шовк тощо. Прикладами кульового білка є міоглобін, гемоглобін, казеїн, інсулін тощо.