The ключова різниця між альфа-і бета-спіраллю залежить від типу зв’язку водню, який вони утворюють при розвитку цих структур. Альфа-спіралі утворюють внутрішньомолекулярні водневі зв’язки, тоді як бета-спіралі утворюють міжмолекулярні водневі зв’язки.
Складні білки мають чотири структурно-організаційні рівні - первинний, вторинний, третинний та четвертинний. Вторинні структури білків утворюють пептидні ланцюги в різній орієнтації. Пептидні ланцюги складаються з амінокислотних послідовностей, пов'язаних пептидними зв'язками. Тому існують дві основні вторинні структури білків як альфа-спіраль і бета-спіраль. Крім того, існують і інші вторинні структури, які називаються бета-поворотом і шпильками. В основному ця стаття присвячена різниці альфа-бета-спіралі.
1. Огляд та ключові відмінності
2. Що таке альфа-спіраль
3. Що таке бета-спіраль
4. Подібність між Альфа та Бета-спіраллю
5. Порівняльне порівняння - Альфа-бета-спіраль у табличній формі
6. Підсумок
Білки мають чотири структурні рівні організації. З них альфа-спіраль - це найпоширеніша вторинна структура білків. І ця структура виглядає як стрижень, який намотується навколо центральної осі. Крім того, альфа-спіраль є правою спіраллю. Однак, також можуть бути присутніми ліворусні спіралі. Тут пептидні зв'язки утворюються від аміно-терміналу до карбокси-терміналу. Амінокислоти зв'язуються між собою через ці пептидні зв’язки. Внутрішньомолекулярні водневі зв’язки є основною причиною формування альфа-спіралі.
Малюнок 01: Альфа-спіраль
Влаштування альфа-спіралі залежить від гідрофільної та гідрофобної природи білка. Якщо послідовність амінокислот складається з великої кількості гідрофільних R (змінних) груп, R групи орієнтуються на водну фазу. Якщо групи змінних гідрофобні, вони витікають до гідрофобної фази середовища. В будь-якому сценарії R групи, схоже, виходять із спіральної структури. Завдяки цим структурним характеристикам альфа-спіраль більш стійка до мутацій. Таким чином, наявність водневих зв’язків стабілізує структуру альфа-спіралі. У альфа-спіралі в середньому 3,6 залишків на оборот, оскільки для розвитку водневих зв’язків потрібно 3,6 залишків. Деякі структурні білки, такі як колаген і кератин, багаті альфа-спіралями.
Бета-спіраль - це друга за поширеністю вторинна структура білка. Хоча це не так часто, як альфа-спіраль, наявність бета-спіралей також відіграє головну роль у структурі білка. Формування бета-спіралі відбувається за допомогою двох бета-листів, розташованих або паралельно, або антипаралельно. Ці листи потім формуються в гвинтову структуру. Міжмолекулярні водневі зв’язки між двома листовими нитками допомагають формувати бета-спіраль.
Малюнок 02: Бета-спіраль
Бета-спіралі можуть бути як правою, так і лівою рукою залежно від їх моделей зв’язування. При формуванні бета-спіралі змінні групи двох бета-листів розташовуватимуться в ядрі спіралі. Тому більшість груп, що утворюють бета-листи, мають гідрофобні функції.
На відміну від альфа-спіралі, 17 залишків утворюють один виток у бета-спіралях. Іони металів мають здатність активувати формування бета спіралі. Як і альфа-спіраль, Водневі зв’язки підтримують структуру бета-спіралі. Фермент вуглекислого ангідрази та пектат ліази - два білки, багаті бета-спіралями.
Ключова відмінність альфа-бета-спіралі - тип водневого зв'язку, який вони демонструють. Альфа-спіраль показує внутрішньомолекулярну водневу зв'язок, тоді як бета-спіраль показує міжмолекулярну водневу зв'язок. Крім того, альфа-спіраль утворює праворучну спіраль, тоді як бета-спіраль може утворювати як праві, так і ліві спіралі. Отже, це також істотна різниця між альфа-і бета-спіраллю.
Більш того, подальша відмінність альфа-бета-спіралі полягає в тому, що утворення альфа-спіралі відбувається закручуванням послідовності амінокислот, тоді як при формуванні бета-спіралі два бета-листа або паралельні, або паралельні пов'язані для формування спіральної структури..
Наведена нижче інформація-графіка надає більше інформації про різницю між альфа-та бета-спіраллю.
І альфа-спіралі, і бета-спіралі мають важливе значення для ідентифікації та виведення складних білкових структур. Обидва типи є вторинними структурами білків. Однак альфа-спіраль - це спіральний виток послідовностей амінокислот. Навпаки, утворення бета-спіралі відбувається за допомогою водневого зв’язку паралельних чи протипаралельних бета-листів. Крім того, зв'язок водню є внутрішньомолекулярним у формі альфа-спіралі, тоді як водневе зв’язок є міжмолекулярним у формі бета-спіралі. Крім того, обидві ці структури мають R-групу, яка визначає гідрофобність білка. Таким чином, це підсумовує різницю між альфа-і бета-спіраллю.
1. "Замовлення білкової структури". Ханська академія, Ханська академія, доступна тут.
2. "Вторинна структура білка: α-Helices та β-Sheets." Структурна біоінформатика: практичний посібник, доступний тут.
1. “Alpha beta structure (2)” від Thomas Shafee - власна робота (CC BY-SA 4.0) через Wikimedia Commons
2. "1m8n Choristoneura fumiferana" від WillowW з англійської мови Wikipedia (CC BY-SA 3.0) через Commons Wikimedia