Різниця між альфа-спіраллю та бета-плісированим листом

Ключова різниця - Плісирований лист Alpha Helix vs Beta
 

Альфа-спіралі та бета-плісировані аркуші - це дві найпоширеніші вторинні структури в поліпептидному ланцюзі. Ці два структурні компоненти є першими основними етапами в процесі складання поліпептидного ланцюга. The ключова різниця між Alpha Helix та Beta Pleated Sheet знаходиться у них будова; вони мають дві різні форми, щоб виконати конкретну роботу.

Що таке Альфа Гелікс?

Альфа-спіраль - це праворуч котушки залишків амінокислот на поліпептидному ланцюзі. Діапазон залишків амінокислот може варіюватися від 4 до 40 залишків. Водневі зв’язки, утворені між киснем C = O групи на верхній котушці та воднем N-H групи нижньої котушки, допомагають утримувати котушку разом. Водневий зв’язок утворюється на кожні чотири залишки амінокислот у ланцюгу вищевказаним чином. Цей рівномірний малюнок надає йому певні особливості, такі як товщина котушки, і вона диктує довжину кожного повного витка по осі спіралі. Стійкість будови альфа-спіралі залежить від декількох факторів.

Атоми O червоного кольору, N атомів синього кольору та водневі зв’язки як зелені пунктирні лінії

Що таке бета плісирований лист?

Бета-плісирований лист, також відомий як бета-лист, розглядається як друга форма вторинної структури в білках. Він містить бета-ланцюги, які з'єднані бічно мінімум двома-трьома опорними водневими зв’язками, щоб утворити скручений плісирований лист, як показано на малюнку. Бета-нитка - це розтяг поліпептидного ланцюга; його довжина, як правило, дорівнює 3 - 10 амінокислот, включаючи основу в розширеному підтвердженні.

4-ланцюговий антипаралельний β фрагмент листа з кристалічної структури ферменту каталази.
а) показ антипаралельних водневих зв’язків (пунктирних) між пептидними NH та CO групами на сусідніх ланцюгах. Стрілки вказують напрямок ланцюга, а контури електронної щільності окреслюють не-атоми Н. Атоми O - це червоні кульки, N атоми - сині, а атоми H для простоти опущені; бічні ланцюги показані лише до першого атома C бічного ланцюга (зелений)
б) вигляд краю центральних двох β ниток

У бета-плісированих аркушах поліпептидні ланцюги проходять поруч один з одним. Він отримує назву «плисирований лист» завдяки хвилеподібному вигляду структури. Вони пов'язані між собою водневими зв’язками. Ця структура дозволяє утворювати більше водневих зв’язків шляхом розтягування поліпептидного ланцюга.

Яка різниця між Alpha Helix та Beta Pleated Sheet?

Структура альфа-спіралі та бета-плісирований лист

Альфа-спіраль:

У цій структурі кільця поліпептиду щільно пов'язані навколо уявної осі у вигляді спіральної структури. Він також відомий як гелікоїдне розташування пептидного ланцюга.

Формування альфа-спіральної структури відбувається, коли поліпептидні ланцюги скручені в спіраль. Це дає змогу всім амінокислотам у ланцюгу утворювати водневі зв’язки (зв’язок між молекулою кисню та молекулою водню) один з одним. Водневі зв’язки дозволяють спіралі утримувати форму спіралі і дає тугу котушку. Ця спіральна форма робить альфа-спіраль дуже сильною.

Водневі зв’язки позначені жовтими крапками.

Бета плісирований лист:

Коли два або більше фрагментів поліпептидної ланцюга (ів) перекриваються один з одним, утворюючи ряд водневих зв’язків один з одним, можна знайти такі структури. Це може статися двома способами; паралельне розташування та антипаралельне розташування.

Приклади структури:

Альфа-спіраль: Зразки нігтів або нігтів можна взяти за приклад структури спіралі альфа.

Бета плісирований лист: Будова пір’я схожа на структуру бета-плісированого листа.

Особливості будови:

Альфа-спіраль: У структурі альфа-спіралі міститься 3,6 амінокислот на оберт спіралі. Всі пептидні зв’язки є транс- та планарними, а групи N-H у пептидних зв’язках вказують у тому ж напрямку, що приблизно паралельно осі спіралі. Групи С = О всіх пептидних зв'язків спрямовані у зворотному напрямку, і вони паралельні осі спіралі. C = O група кожного пептидного зв'язку пов'язана з N-H групою пептидної зв'язку, утворюючи водневу зв'язок. Всі R- групи спрямовані назовні від спіралі.

Бета плісирований лист: Кожен пептидний зв’язок у бета-плісированому листі є планарним та має трансконформацію. Групи C = O і N-H пептидних зв'язків з сусідніх ланцюгів знаходяться в одній площині і спрямовуються один до одного, утворюючи водневі зв’язки між ними. Всі R- групи в будь-якому ланцюжку можуть альтернативно виникати над і під площиною листа.

Визначення:

Вторинна структура: Це форма білка, що складається, завдяки водневій зв'язці між його амідними та карбонільними основами.

Список літератури: "Білкова структура". ChemWiki: Гіпертекст динамічної хімії «Вторинна структура білка: α-Helices та β-Sheets». Proteinstructures.com від Салама Аль Карадагі "Органічна хімія". Віртуальний підручник для клітин "Бета-лист". Вікіпедія: зображення надано: "Міоглобін електронної щільності Helix 2nrl 17-32" Автор Dcrjsr - Власна робота (CC BY 3.0) через Commons Wikimedia "Білкова вторинна структура" від en: Користувач: Bikadi (CC BY -SA 3.0) через Commons Wikimedia "1gwe antipar beta Sheet both" від Dcrjsr - Власна робота (CC BY 3.0) через Commons Wikimedia