The ключова різниця між шаперонами та шаперонінами є те шаперони виконують широкий спектр функцій, включаючи складання та деградацію білка, сприяння складанню білка тощо, тоді як ключовою функцією шаперонінів є сприяння складанню великих молекул білка..
Молекулярні шаперони або шаперони - це білкові молекули, які допомагають у процесі складання білків у складні структури. Тому шапероніни - це тип шаперону, до складу якого входять білки теплового шоку. З усіх типів шаперонів шапероніни є найбільш широко вивченими білками через важливу роль, яку він відіграє під час правильного складання білка. Тому дія шаперонів і шаперонінів запобігає незворотній агрегації білків і тим самим уможливлює їх функціональність. Шаперони і шапероніни відрізняються негайно за функціональністю двох молекул.
1. Огляд та ключові відмінності
2. Що таке Шаперони
3. Що таке капероніни
4. Подібність між Шаперонами та Шаперонінами
5. Порівняльне порівняння - Шаперони проти Шаперонінів у табличній формі
6. Підсумок
Шаперони - це білки, які допомагають у складанні білків, складанні білків і в процесі деградації білків. Отже, існує багато класів молекулярних шаперонів. Шаперони, які зв’язуються з гідрофобними поверхнями білків, полегшують складання та запобігають незворотній агрегації білків. Більше того, шаперони можна класифікувати на різні класи, залежно від розміру та стільникового відділення. Хапероніни - один з найважливіших класів шаперонів, які є білками теплового шоку.
Малюнок 01: Дія Шаперона
Крім того, шаперони необхідні для процесу деградації білків. Коли білки піддаються неправильному згортанню, шаперони беруть участь у процесі повсеквітації, що призводить до руйнування білка.
Шаперонін - клас шаперонів, які спеціально беруть участь у складанні великих білків. Вони мають специфічну структуру. Хапероніни складалися з двох кільцевих структур, які можуть бути або гомодимерними, або гетеро-димерними. Ці дві кільцеві структури утворюють дві центральні порожнини. Кожна субодиниця має домен, який може зв'язуватися з гідрофобною поверхнею білка. Як тільки відбувається зв'язування, хапероніни вносять конформаційну зміну білка. Це дозволяє правильно складати білок.
Малюнок 02: Шапероніни
Існує дві основні категорії хаперонінів, а саме - шапероніни I групи та шапероніни II групи. Шапероніни I групи є прокаріотичними і в основному включають бактеріальні білки теплового шоку, такі як Hsp60 та прокаріотичний GroEL. Шапероніни II групи включають археївські та еукаріотичні шапероніни. Деякі шапероніни групи II є поліпептидом, пов'язаним з Т-комплексом, і GroES.
Шаперони - це білки, які беруть участь у складанні, деградації та складанні білків. Таким чином, існує кілька підкласів шаперонів, заснованих на механізмі дії. Деякі з них беруть участь у згортанні білків, а деякі - у солюбілізації агрегованих білків. З іншого боку, хапероніни - це тип шаперонів, які конкретно беруть участь у великій білковій згортанні. У цьому полягає ключова відмінність шаперонів від шаперонінів. Більше того, є дві групи хаперонінів; хапероніни I групи та хапероніни II групи.
Інфографіка нижче представлена різницею шаперонів та шаперонінів у табличній формі.
Шаперони - це широкий клас біомолекул, що є білками. Вони допомагають у складанні білків, розпаді та складанні білка. Шапероніни - це клас шаперонів, які спеціально функціонують у великій кількості білка. Тому ключова відмінність шаперонів від шаперонінів базується на функції двох білків. Вони також відрізняються за будовою. Шаперони відрізняються за структурою, тоді як шапероніни мають дві кільцеві специфічні структури.
1.Славотінек, А М і Л Г Бізекер. «Розгортання ролі шаперонів і шаперонінів у хворобі людини». Успіхи педіатрії., Національна медична бібліотека США, вересень 2001 р. Доступна тут
1. "Мембранні білки в комплекси" Medievalpacman - Власна робота, (CC BY-SA 3.0) через Commons Wikimedia
2. "GroES-GroEL top" автор не надав машиночитаного автора. (Публічне надбання) через Wikimedia Commons