Різниця між Холоензимом та Апоензимом

Ключова різниця - Холоензим проти Апоензиму
 

Ферменти - це біологічні каталізатори, які збільшують швидкість хімічних реакцій в організмі. Вони є білками, що складаються з амінокислотних послідовностей. Ферменти беруть участь у хімічних реакціях, не вживаючи їх. Вони специфічні для субстратів та хімічних реакцій. Функцію ферменту підтримують різні непротеїнові малі молекули. Вони відомі як кофактори. Вони допомагають ферментам у каталітичній дії. Ці кофактори можуть бути іонами металів або коферментами; вони також можуть бути або неорганічними, або органічними молекулами. Багато ферментів потребують активності кофактора та ініціювання каталітичної функції. Грунтуючись на зв’язуванні з кофактором, ферменти мають дві форми, названі апоферментом та холоензимом. Ключова відмінність між холоензимом та апоферментом полягає в тому апоензим - білковий компонент ферменту, який неактивний і не пов'язаний з кофактором поки холоензим - білковий компонент ферменту і пов'язаний кофактор, який створює активну форму ферменту.

ЗМІСТ

1. Огляд та ключові відмінності
2. Що таке холоензим 
3. Що таке апофермент
4. Порівняльне порівняння - Холоензим проти Апоензиму в табличній формі
5. Підсумок

Що таке холоензим?

Ферменти - це білки, які каталізують біохімічні реакції в клітинах. Більшість ферментів потребує невеликої молекули білка, щоб ініціювати каталітичні функції. Ці молекули відомі як кофактори. Кофактори - це переважно неорганічні або органічні молекули. Кофактори класифікуються на два основних типи, названі іонами металів та коферментами. Зв'язування кофактора має важливе значення для активації ферменту та ініціювання хімічної реакції. Коли білковий компонент ферменту пов'язаний з кофактором, повна молекула відома як холоензим. Холоензим каталітично активний. Отже, воно активно зв’язується з субстратами і збільшує швидкість реакції. Коферменти слабко зв'язуються з ферментами, тоді як протетичні групи щільно зв'язуються з апоферментами. Деякі кофактори зв'язуються з активною ділянкою ферменту. При зв'язуванні він змінює конформацію ферменту і посилює зв'язування субстратів з активним сайтом ферменту.

ДНК-полімераза та РНК-полімераза - два холоензими. ДНК-полімераза потребує іонів магнію, щоб активізуватися та ініціювати полімеризацію ДНК. РНК-полімераза потребує сигма-фактора для її каталітичної функції.

Що таке апофермент?

Апоензим - це фермент перед зв'язуванням з кофактором. Іншими словами, апоензим - білкова частина ферменту, якій не вистачає кофактора. Апоензим каталітично неактивний і неповний. Він утворює активну ферментну систему при поєднанні з коферментом і визначає специфічність цієї системи для субстрату. Існує багато кофакторів, які зв'язуються з апоензимами, щоб утворити голоензими. Поширеними коферментами є НАД +, FAD, кофермент А, вітаміни групи В та вітамін С. Поширеними іонами металів, які зв’язуються з апоферментами, є залізо, мідь, кальцій, цинк, магній та ін. Як тільки кофактор вилучається з холоензиму, він знову перетворюється на апофермент, який є неактивним і неповним.

Присутність кофактора на активному місці апоферменту є важливим, оскільки вони забезпечують групи або сайти, яких білкова частина ферменту не має для каталізації реакції.

Малюнок 01: Апоензим і холоензим

Яка різниця між Холоензимом та Апоензимом?

Голоензим проти Апоензиму
Холоензим - це активний фермент, що складається з апоензиму, зв’язаного зі своїм кофактором.	Апоензим - білковий компонент, якому не вистачає кофактора.
Кофактор
Холоензим пов'язаний зі своїм кофактором.	Апоензим - це компонент ферменту без кофактора.
Діяльність
Холоензим каталітично активний.	Апоензим каталітично неактивний.
Повнота
Холоензим закінчений і може ініціювати реакцію.	Апоензим є неповним і не може ініціювати реакцію.
Приклади
ДНК-полімераза, РНК-полімераза - приклади гологензиму.	Аспартат-транскарбамойлаза - приклад апоферменту.

Підсумок - Холоензим проти Апоензиму

Ферменти - це біологічні каталізатори клітин. Вони знижують енергію, необхідну для виникнення реакції. Ферменти збільшують швидкість реакції, активно індукуючи субстрат, який перетворюється на продукти. Вони спеціально каталізують реакції, не вступаючи в реакції. Ферменти складаються з білкових молекул. Білкова частина ферменту відома як апофермент. Для активізації апоензиму потрібне зв'язування з непротеїновими малими молекулами, які називаються кофакторами. Коли апоензим пов'язується з кофактором, комплекс відомий як холоензим. Холоензим каталітично активний для ініціювання хімічної реакції. Субстрат зв'язується з холоензимом, а не з апоензимом. Це різниця між холоензимом і апоензимом.

Завантажити PDF версію Holoenzyme vs Apoenzyme

Ви можете завантажити PDF-версію цієї статті та використовувати її в офлайн-цілях відповідно до приміток цитування. Завантажте PDF-версію тут Різниця між Холоензимом та Апоензимом.

Список літератури:

1. ”Структурна біохімія / Фермент / Апоензим та Холоензим.” Структурна біохімія / Фермент / Апоензим і Холоензим - Вікікниги. Н.п., н.д. Веб. Доступний тут. 12 червня 2017 року.
2. БІОХІМІЯ. Н.п., н.д. Веб. Доступний тут. 13 червня 2017 року.

Надано зображення:

1. "Ферменти" Монікепена - власна робота (публічне надбання) через Вікісховище