Різниця між металоензимами і металевими активами

The ключова різниця між металоензимами та активованими металами ферментами є те, що металоензими мають міцно пов'язаний іон металу як кофактор, тоді як іони металів у активованих металами ферментах не є міцно пов'язаними.

Активність деяких ферментів залежить від іонів металів, оскільки ці іони металів діють як кофактори. Ці ферменти є двома основними категоріями, як металоферменти та активовані металами ферменти. Тому ці ферменти відрізняються один від одного за наявністю або відсутністю щільно пов'язаних іонів металів. Давайте обговоримо детальніше про ці ферменти.

ЗМІСТ

1. Огляд та ключові відмінності
2. Що таке металоензими
3. Що таке ферменти, активовані металом
4. Порівняльне порівняння - металоензими проти металів, активованих металом, у табличній формі
5. Підсумок

Що таке металоензими?

Металоензими - це ферменти, які містять щільно пов'язаний іон металу. Цей іон металу утворює координатні ковалентні зв’язки з амінокислотами ферменту або з протезною групою. Далі він діє як кофермент і надає активність ферменту. Розглядаючи розташування іона металу в ферменті, воно зазвичай відбувається в певній області на поверхні ферменту. Тому іон не порушує зв'язування субстрату з активною ділянкою. Іноді для його активності ферментів потрібно більше одного іона металу. У рідкісних випадках вони також потребують двох різних іонів металів. Найпоширеніші метали, які беруть участь у цьому, - це Fe, Zn, Cu та Mn. Металоензими, що містять металеві центри, окрім заліза (негемові центри), широко поширені в природі.

Малюнок 01: Ензимна дія

Приклади металоферментів:

• Амілаза, термолізин пов'язані з Са²⁺ іони
• Діольдегідраза, гліцеринова дегіддратаза пов'язані з Со²⁺
• Цитохром с оксидаза, дофамін-b-гідроксилаза містить Cu²⁺
• Каталаза, нітрогеназа, пероксидаза, сукцинатдегідрогеназа містить Fe²⁺
• Аргіназа, гістидин-аміачна ліаза, піруват карбоксилаза містить Mn²⁺

Що таке ферменти, активовані металом?

Активовані металами ферменти - це ферменти, які мають підвищену активність завдяки наявності іонів металів. У більшості випадків ці іони металів є або одновалентними, або двовалентними. Однак ці іони не тісно пов'язані з ферментом, як у металоензимів. Метал може активувати субстрат, таким чином, безпосередньо взаємодіяти з активністю ферменту. Ці ферменти потребують іонів металів у надлишку. Наприклад: приблизно в 2-10 разів вища концентрація ферменту. Це тому, що вони не можуть постійно зв’язуватися з іоном металу. Однак ці ферменти втрачають свою активність під час його очищення.

Приклади метаактивованих ферментів:

• Піруваткіназа вимагає К⁺
• Фосфотрансферази потребують Mg²⁺ або Mn²⁺

Яка різниця між металоензимами та металами, активованими металами?

Металоферменти - це ферменти, які містять щільно пов'язаний іон металу. Як унікальна характеристика вони мають міцно пов'язаний іон металу як кофактор. Більше того, ці ферменти потребують або одного, або двох іонів металів, пов'язаних з певною областю поверхні ферменту для своєї активності. Активовані металами ферменти - це ферменти, які мають підвищену активність завдяки наявності іонів металів, які міцно не зв’язані. Це ключова відмінність між металоензимами та металами, активованими металами. Тобто, на відміну від металоферментів, ферменти, активовані металами, не мають міцно пов'язаного іона металу як кофактора. Крім цього, ці ферменти потребують високої концентрації іонів металів навколо них.

Підсумок - Металоензими проти ферментів, що активуються металами

Фермент, активність якого залежить від наявності іонів металів, буває двох видів; це є металоензими та активовані металами ферменти. Різниця між металоензимами і металами, активованими металами, полягає в тому, що металоензими мають міцно пов'язаний іон металу в якості кофактора, тоді як іони металів у активованих металами ферментах не є міцно пов'язаними.

Довідка:

1. «Металопротеїн». Вікіпедія, Фонд Вікімедіа, 23 липня 2018 р. Доступний тут  
2. «Металоензим». Єгипетський журнал медичної генетики людини, Elsevier. Доступний тут  

Надано зображення:

1. 'Ензимні дії' від Мюссіга - Власна робота, (CC BY-SA 3.0) через Wikimedia Commons