Різниця між протезною групою та коферментом

Ключова різниця - група протезів проти коферменту
 

Ферменти - це біологічні каталізатори хімічних реакцій, що відбуваються в живих клітинах. Деяким ферментам потрібні молекули-помічники або молекули-партнери для каталізації біохімічних реакцій. Ці молекули відомі як кофактори. Кофактори - це небілкові молекули, які сприяють протіканню хімічних реакцій. Вони сприяють збільшенню швидкості реакції. Кофактори можуть бути як неорганічними, так і органічними. Вони складаються з різних типів молекул, таких як вітаміни, іони металів, невітамінозні молекули і т. Д. Протезна група та кофермент - це два типи допоміжних молекул ферментів. Ключова відмінність групи протезів від коферменту полягає в тому, що протезна група щільно зв'язується з ферментом для допомоги ферменту поки коензим слабо зв'язується з ферментом для підтримки його каталітичної функції. Протетичні групи можуть бути органічними молекулами або іонами металів, тоді як коферменти - це повністю органічні молекули.

ЗМІСТ
1. Огляд та ключові відмінності
2. Що таке протезна група 
3. Що таке кофермент
4. Побічне порівняння - група протезів проти коферменту
5. Підсумок

Що таке протезна група?

Протезна група - це кофактор, який щільно зв’язується з ферментом і допомагає каталізувати хімічну реакцію. Вони є небілковими молекулами. Це можуть бути невеликі органічні молекули або іони металів. Через щільне зв’язування з ферментом протезних груп важко видалити з ферментів. Отже, вважається, що зв’язок між протезною групою та ферментом є постійним на відміну від коферментів. При зв'язуванні вони можуть виступати як конструктивні елементи або як носії заряду. Наприклад, протез групового гему в гемоглобіні та міоглобіні дозволяє зв’язувати та вивільняти кисень відповідно до потреб тканин. Є деякі вітаміни, які діють як протезні групи для ферментів.

Малюнок 01: Гема гетероглобіну в протезній групі

Що таке кофермент?

Кофермент - це специфічний тип кофактора, який допомагає ферментам виконувати їх функції. Вони беруть участь у збільшенні швидкості реакції. Коферменти - це небілкові сполуки, які працюють з ферментами. Вони являють собою невеликі органічні молекули (молекули, що містять вуглець), здебільшого отримані з вітамінів. Вони пов'язуються з активною ділянкою ферменту і допомагають їм розпізнавати, притягувати та відштовхувати субстрати. Присутність коферменту є важливим для деяких ферментів для ініціювання та здійснення каталітичної функції. Вони також виступають як проміжні носії та косубстрати.

Коферменти не є специфічними для ферментів. Вони можуть зв'язуватися з багатьма різними типами ферментів і допомагати їм проводити хімічні реакції. Отже, вони є багаторазовими. Ці коферменти можуть змінювати свої структури в альтернативні форми, коли це є важливим. Коферменти не можуть працювати поодинці. Вони повинні зв’язуватися з ферментом. Коли кофермент зв'язується з апоферментом, він стає холоензимом, який є активною формою ферменту, що каталізує хімічні реакції.

Приклади коферментів включають вітамін С, вітамін В, S-аденозилметіонін, АТФ, кофермент А тощо.

    Малюнок 02: Кофермент

Чим відрізняється група протезів від коферменту?

Протезна група проти коферменту
Протезна група - це тип хелперної молекули, яка є непротеїновою сполукою, яка допомагає ферментам виконувати свої функції.	Кофермент - це специфічний вид кофакторної молекули, яка є органічною молекулою, яка допомагає ферментам каталізувати хімічні реакції.
Зв'язок з ферментами
Вони зв'язуються щільно або ковалентно з ферментами для допомоги ферментам.	Вони слабко зв’язуються з активною ділянкою ферменту, щоб допомогти каталітичній функції.
Склад
Протетичні групи - це іони металів, вітаміни, ліпіди або цукри.	Коензими - це вітаміни, похідні вітамінів або нуклеотиди.
Основна функція
Протезна група переважно забезпечує структурну властивість ферменту.	Коензим переважно забезпечує функціональну властивість ферменту.
Видалення з ферменту
Протезні групи не можуть бути легко видалені з ферментів.	Коферменти можна легко видалити з ферментів.
Приклади
Приклади включають флавінові нуклеотиди та геми.	Приклади включають AMP, ATP, кофермент A, FAD та NAD+, S-аденозилметіонін

Підсумок - Протезна група проти коферменту

Кофактори - це допоміжні молекули ферментів. Вони не є білками і є або неорганічними, або органічними молекулами. Коферменти та протезні групи - це два типи молекул-помічників. Кофермент - це органічна молекула, яка слабко зв’язується з ферментами для сприяння реакціям. Протезна група - це органічна молекула або металеве залізо, яке зв'язується щільно або ковалентно з ферментом для сприяння хімічним реакціям. Це різниця між протезною групою та коферментом. Обидві групи є багаторазовими і неспецифічними для ферментів.

Довідка:
1. «Кофактор (біохімія)». Вікіпедія. Фонд Вікімедіа, 14 травня 2017. Веб. 17 травня 2017 року. .
2. Клюцевсек, Крістін. "Коферменти, кофактори та протезні групи: функція та взаємодія." Study.com. Study.com, n.d. Веб. 17 травня 2017. http://study.com/academy/lesson/coenzymes-cofactors-prosthetic-groups-function-and-interactions.html
3. Гельменстін, к.т.н. Енн Марі. "Що таке кофермент? Визначення та приклади ». ДумкаCo. Н.п., н.д. Веб. 17 травня 2017 року. .
4. Хашим, Онн Х. і Нор Азіла Аднан. «Кофермент, кофактор і протезна група - неоднозначний біохімічний жаргон». Біохімічна освіта. Headington Hill Hall, 30 червня 2010 року. Web. 17 травня 2017 року

Надано зображення:
1. «Гемоглобін 1904 року» від OpenStax College - веб-сайт анатомії та фізіології, веб-сайт Connexions. 19 червня 2013. (CC BY 3.0) через Wikimedia Commons