Різниця між поліпептидом і білком

Поліпептиди та білки - це природні та незамінні органічні сполуки клітини. Вони обидва складаються з амінокислот. Амінокислоти - це природні сполуки, які з'єднуються між собою, утворюючи пептиди, поліпептиди та білки. Кожна амінокислота містить один амін (-NH₂) і одну гідроксильну (-COOH) групу, а також специфічну бічну ланцюг (R-групу). Група бічних ланцюгів змінюється за розміром, формою, зарядом та реакційною здатністю, і тому є унікальною для кожної амінокислоти. Існує 20 типів мономерних амінокислот, здатних зв'язуватися між собою в різних комбінаціях, таким чином, отримуючи поліпептиди і білки з високим розмаїттям.

Що таке поліпептид?

Поліпептид - це полімер із визначеною послідовністю амінокислот, пов'язаних між собою через ковалентні пептидні зв’язки. Пептидний зв’язок є результатом реакції конденсації між двома амінокислотами: карбоксильна група однієї амінокислоти реагує з аміногрупою сусідньої амінокислоти, вивільняючи молекулу води (Н₂О). Короткі ланцюги амінокислот, пов'язаних пептидними зв'язками, називаються пептидами. Пептиди зазвичай утворюються до 20-30 амінокислот. Більш довгі ланцюги пов'язаних амінокислотних залишків із певною послідовністю називаються поліпептидами. Поліпептиди можуть містити до 4000 залишків. Поліпептиди характеризуються поліпептидною основою, утвореною повторюваною послідовністю атомів в ядрі ланцюга пов'язаної амінокислоти. До основи поліпептиду приєднані специфічні для амінокислот бічні ланцюги, R-група. Поліпептиди можуть складатися у нерухому структуру, утворюючи білок. Отже, поліпептид становить лінійну послідовність амінокислотних залишків, яка утворює первинну структуру білка.

Що таке білок?

Білки - це структурно і функціонально складні молекули. Термін білок використовується для опису тривимірної структури, утвореної складанням одного або декількох поліпептидів. Білки мають чотири рівні структурної організації, причому поліпептид є основною структурою. Білок має вторинну структуру, коли поліпептидні ланцюги утворюють α спіралі та β-листи. Третинна структура білка становить повну тривимірну організацію поліпептидного ланцюга. Коли більше одного поліпептидного ланцюга бере участь у білковому комплексі, структура білка позначається як четвертинна. Складання поліпептидних ланцюгів для утворення білка засноване на безлічі слабких нековалентних зв'язків, які утворюються між різними частинами однієї ланцюга або навіть двома або більше поліпептидними ланцюгами. Нековалентні зв'язки включають атоми поліпептидної основи, а також R групи бічних ланцюгів і мають три типи: водневі зв'язки, іонні зв'язки та зв’язки ван дер Вааль. Велика кількість слабких нековалентних зв'язків діє паралельно, і їх сила поєднується для забезпечення стабільності складеної білкової структури. Підструктурою білкової організації є білковий домен. Він складається з будь-якої частини поліпептидного ланцюга, яка може самостійно скластись у стійку структуру. Кожен домен містить від 40 до 350 амінокислот. Найменший білок представляє один домен, тоді як великий білок може містити до кількох десятків доменів. Кожен домен білка зазвичай асоціюється з чіткою функцією. Функціональні властивості білків значною мірою залежать від їх структури та форми, що дозволяє їм фізично взаємодіяти з іншими молекулами. Ці взаємодії завжди специфічні та вибіркові. Кожен білок може зв'язуватися зі своїми ліганд-зв'язуючими ділянками з високою спорідненістю до однієї або лише декількох молекул, відомих як ліганди. Місце зв’язування ліганду - це порожнина на поверхні білка, утворена складанням поліпептидного ланцюга. Окремі сайти, що зв'язують ліганд, у білку можуть зв'язуватися з різними лігандами, регулюючи функцію білка, або допомагаючи переміщувати білок до певного сайту в клітині. Функція білка тісно залежить від його структури. Зміна однієї амінокислоти може порушити її форму і призвести до втрати функції.

Різниця між поліпептидом і білком

1. Визначення поліпептиду та білка

Поліпептид - це полімер, утворений визначеною послідовністю амінокислот, пов'язаних між собою через ковалентні пептидні зв’язки.

Білок - це структурно і функціонально складна молекула, утворена складанням однієї або багатьох поліпептидних ланцюгів.

2. Структурні відмінності поліпептиду та білка

Поліпептид представляє просту структуру і складається з поліпептидної основи, утвореної повторюваною послідовністю атомів в ядрі пов'язаного ланцюга амінокислот. До основи поліпептиду приєднані специфічні для амінокислот бічні ланцюги, R-група

З іншого боку, білок - це складна молекула, що складається з одного або декількох поліпептидних ланцюгів, що складаються у вторинну, третинну чи четвертинну структуру.

Форма білка утримується стабільно трьома типами слабких нековалентних зв'язків: водневими зв'язками, іонними зв’язками та зв’язками ван дер Вааль.

3. Функція поліпептиду та білка

Основною функцією поліпептиду є первинна структура більш складних білків. Поліпептиди не мають тривимірної структури, яка дозволяє білку зв'язуватися з лігандом і бути функціональним.

З іншого боку, структурна складність білка, його стабільна форма з його ліганд-зв'язуючими сайтами дозволяє йому специфічно і з високою спорідненістю зв'язуватися з певними лігандами, регулюватися і брати участь у багатьох життєво важливих клітинних метаболічних шляхах..

Поліпептид проти білка: Таблиця порівняння

Підсумок поліпептиду проти білка

Поліпептиди та білки є природними та основними органічними сполуками клітини.

Хоча амінокислоти є їх загальним основним компонентом, поліпептиди та білки мають основні структурні та функціональні відмінності:

1. Поліпептид - це простий полімер амінокислот, пов'язаних ковалентними пептидними зв'язками, тоді як білок - це складна молекула, що характеризується стійкою структурою, складеною складанням однієї або декількох поліпептидних ланцюгів, утримуваних разом нековалентними зв'язками.

2. Основна функція поліпептиду - це первинна структура білка, в той час як білок - це складна сполука, з ліганд-зв'язуючими ділянками, що дозволяє їй зв'язуватися з конкретними та різними молекулами та бути функціонально активними в клітині.