Різниця між поліпептидом і білком

Поліпептид проти білка

Амінокислота - це проста молекула, утворена C, H, O, N і може бути S. Вона має таку загальну структуру.

Існує близько 20 поширених амінокислот. Всі амінокислоти мають -COOH, -NH₂ групи і -Н пов'язані з вуглецем. Вуглець є хіральним вуглецем, а альфа-амінокислоти є найважливішими в біологічному світі. R-група відрізняється від амінокислоти до амінокислоти. Найпростіша амінокислота з R-групою H - гліцин. Відповідно до групи R, амінокислоти можна класифікувати на аліфатичні, ароматичні, неполярні, полярні, позитивно заряджені, негативно заряджені, або полярні незаряджені тощо. Амінокислоти, представлені як іони цвіттера у фізіологічному pH 7,4. Амінокислоти є будівельними блоками білків. Коли дві амінокислоти об'єднуються разом, утворюючи дипептид, комбінація відбувається в -NH₂ група однієї амінокислоти з -COOH групою іншої амінокислоти. Молекула води видаляється, а утворена зв'язок відома як пептидна зв'язок.

Поліпептид

Ланцюг утворюється, коли велика кількість амінокислот з'єднується разом, відомий як поліпептид. Білки складаються з однієї або декількох з цих поліпептидних ланцюгів. Первинна структура білка відома як поліпептид. З двох терміналів поліпептидного ланцюга N-кінець - це місце, де аміногрупа є вільною, а c-кінець - там, де карбоксильна група є вільною. Поліпептиди синтезуються в рибосомах. Послідовність амінокислот у поліпептидній ланцюзі визначається кодонами в мРНК.

Білок

Білки - один з найважливіших видів макромолекул у живих організмах. Білки можна віднести до первинних, вторинних, третинних та четвертинних білків залежно від їх структури. Послідовність амінокислот (поліпептиду) в білку називається первинною структурою. Коли поліпептидні структури складаються у випадкові розташування, вони відомі як вторинні білки. У третинних структурах білки мають тривимірну структуру. Коли кілька тривимірних білкових фрагментів пов'язані між собою, вони утворюють четвертинні білки. Тривимірна структура білків залежить від водневих зв'язків, дисульфідних зв'язків, іонних зв'язків, гідрофобних взаємодій та всіх інших міжмолекулярних взаємодій всередині амінокислот. Білки відіграють декілька ролей у живих системах. Вони беруть участь у формуванні структур. Наприклад, у м’язах є білкові волокна, такі як колаген і еластин. Вони також містяться в твердих і жорстких структурних частинах, як нігті, волосся, копита, пір’я і т. Д. Далі білки знаходяться в сполучних тканинах, як хрящі. Крім структурної функції, протеїни мають і захисну функцію. Антитіла - це білки, і вони захищають наш організм від сторонніх інфекцій. Всі ферменти є білками. Ферменти - це основні молекули, які контролюють всю метаболічну діяльність. Далі білки беруть участь у клітинній сигналізації. Білки виробляються на рибосомах. Сигнал, що продукує білок, передається на рибосому з генів у ДНК. Необхідні амінокислоти можуть бути з раціону або синтезуватися всередині клітини. Денатурація білка призводить до розгортання та дезорганізації вторинних та третинних структур білків. Це може бути пов’язано з нагріванням, органічними розчинниками, сильними кислотами та основами, миючими засобами, механічними силами тощо.