Різниця між колагеном та еластином

Колаген проти Еластину

Сполучні тканини важливі для зв’язування та з'єднання інших тканин всередині організму. Вони також надають тканинам силу, підтримку та форму. Сполучна тканина - це система, в якій клітини розкидані по позаклітинному матриксу. Крім клітин, в матрицю вбудовані також нерозчинні білкові волокна. Матрицю називають основною речовиною. Ці тканини широко поширені в організмі, матричній кістці, сухожилля і зв’язки, і хрящ. Сполучна тканина складається з чотирьох основних тканин, колагену, еластину, протеогліканів і глікопротеїнів.

Джерело: Ruth Lawson, Otago Polytechnic, en.wikibooks

Колаген

Колаген - найпоширеніший білок, який міститься в сполучних тканинах. Він забезпечує велику міцність на розрив і утримує клітини разом. Крім того, це допомагає вирівняти клітини, тим самим дозволяє в розмноженні та диференціюванні клітин. Тропоколаген - основна структурна одиниця колагену, яка складається з α-ланцюгів. Кожен α-ланцюг складається з трьох поліпептид ланцюги, що скручуються навколо один одного в потрійній спіралі, утворюючи мотузоподібну структуру. Існує водневі зв’язки між поліпептидними ланцюгами, щоб міцно їх утримувати. Кожна з цих поліпептидних ланцюгів має рівну довжину і містить близько 1000 амінокислоти залишки. Різні потрійні спіральні комбінації поліпептидів у α-ланцюгах призводять до множинних типів колагену в сполучних тканинах людини (досі було виявлено 19 типів колагену). Найбільш рясні типи колагену поширені в шкірі, сухожиллях, кістках, коме, суглобовому хрящі, міжхребцевому диску, шкірі плода, серцево-судинній системі, плацента та ін. Поперечні ланки важливі для забезпечення високої міцності на розрив колагену. Для стабілізації колагенових волокон є три типи між- або внутрішньомолекулярних зшивок; це альдолова конденсація, основа Шиффа та лізинонорлейцин.

Джерело: wikicommons

Еластин

Еластин складається з основної субодиниці під назвою тропоеластин, яка містить близько 800 амінокислотних залишків. Поперечні зв’язки еластину складніші, ніж колагени. Дезмозин є основним типом зшивання, знайденого в еластині. Вони утворюються від конденсації залишків аллізину з лізином. Еластин часто виникає разом з колагеном у сполучних тканинах. Це білок, подібний до гуми, завдяки чому він може розтягнутися до декількох разів на їх довжину і повернутися до початкової форми і довжини, коли напруга буде звільнена. Завдяки цій властивості він значною мірою знаходиться в тканинах, пов’язаних з легені, судини та зв’язки, які зазнають великих розростань. Крім того, вони також знаходяться в таких місцях, як шкіра, вушні хрящі та кілька інших тканин у невеликій кількості.

Яка різниця між колагеном та еластином?

• Є лише один генетичний тип еластину, тоді як існує багато різних генетичних типів колагену.

• Еластин має достатню здатність розтягуватися і згодом віддалятися, коли колаген не має такої здатності до розтягування.

• Первинна структура колагену має повторювані (Gly-X-Y) послідовності, тоді як у еластину таких повторюваних (Gly-X-Y) послідовностей немає.

• На відміну від колагену, в еластині не утворюється потрійна спіраль.

• Гідроксилізин присутній у колагені, тоді як в еластині він відсутній.

• Глікозильований гідроксилізин присутній в колагені, тоді як в еластині він відсутній.

• Основні крос-ланки, що утворюються в колагені, є внутрішньомолекулярні альдольні зшивання, тоді як в еластині - внутрішньомолекулярні десмозинові зшивання..