Різниця між ферментом і білком

Фермент проти білка

Білки та ферменти - біологічні макромолекули, що складаються з багатьох амінокислот, пов'язаних між собою як лінійні ланцюги. Амінокислота є основною структурною та функціональною одиницею цих макромолекул. Молекула амінокислоти складається з чотирьох основних груп; а саме, аміногрупа, бічний ланцюг (R- група), карбоксильна група та атом водню, які пов'язані з центральним атомом вуглецю. В основному існує двадцять амінокислот, що зустрічаються в природі, і вони відрізняються лише бічним ланцюгом (R-група). Порядок амінокислот визначає структуру та функції білка та ферментів.

Ферменти

Ферменти - це особливі тривимірні кульові білки, які можуть діяти як біологічні молекули, каталізувати та регулювати хімічні реакції в організмах. В одній клітині є тисячі різних ферментів. Це тому, що майже кожна реакція в клітині вимагає власного специфічного ферменту. Зазвичай ферменти призводять до того, що клітинні реакції відбуваються в мільйон разів швидше, ніж відповідні некаталізовані реакції. Активні ділянки, присутні на поверхні ферменту, визначають ступінь їх специфічності. Типи специфічності ферментів включають абсолютну специфічність, стереохімічну специфічність, групову специфічність та специфічність зв'язку. Активні ділянки - це тріщини або западини на ферментній поверхні, викликані утворенням третинної структури. Деякі активні сайти зв'язують лише одне конкретне з'єднання, тоді як інші можуть зв'язувати групу близькоспоріднених сполук. На ензими не впливає реакція, яку вони каталізують. На активність ферменту впливають чотири фактори, а саме; температура, рН, концентрація субстрату та концентрація ферменту.

Білки

Білки - найрізноманітніші біологічні макромолекули як функціонально, так і структурно. Вони є полімерами амінокислот. Послідовність амінокислоти визначає їх основну будову та функцію. Основними функціями білків є ферментний каталіз, захист, транспорт, підтримка, рух, регулювання та зберігання. Структуру білків можна виразити через ієрархію чотирьох рівнів; первинний, вторинний, третинний та четвертинний. Послідовність амінокислот є первинною структурою білка. Формування вторинної структури відбувається за рахунок регулярної взаємодії груп пептидної основи з утворенням водневих зв’язків. Це створює два різні види конструкцій, а саме; бета (β) - плісировані аркуші, а альфа (α) - спіралі або котушки. Складка і зв'язки білкової молекули нарешті складають її 3-D форму, яку називають третинною структурою. Білки з численними поліпептидами отримують четвертинну структуру.

Чим відрізняється ензим від білка?

• Усі ферменти є кулеподібними білками, але не всі білки є глобулярними. Деякі білки кульові, а деякі ні (волокнисті ділянки мають довгі тонкі структури).

• На відміну від інших білків, ферменти можуть діяти як каталізатори, каталізувати та регулювати біологічні реакції.

• Ферменти є функціональними білками, тоді як білки можуть бути як функціональними, так і структурними.

• На відміну від інших білків, ферменти є високомолекулярними субстратними молекулами.

• Білки можуть перетравлюватися або розщеплюватися ферментами (протеазами).