Різниця між гемоглобіном та міоглобіном

Гемоглобін проти міоглобіну

Міоглобін і гемоглобін - це гемопротеїни, які мають здатність зв'язувати молекулярний кисень. Це перші білки, які мають свою тривимірну структуру, вирішену рентгенівською кристалографією. Білки - це полімери амінокислот, з'єднаних за допомогою пептидних зв'язків. Амінокислоти є будівельними блоками білків. Виходячи із загальної форми, ці білки класифікуються під кульові білки. Кулясті білки мають дещо сферичну або еліпсоїдальну форму. Різні властивості цих унікальних кульових білків допомагають організму переміщувати молекули кисню між ними. Активна ділянка цих спеціальних білків складається з заліза (II) протопорфірину IX, капсульованого у водонепроникній кишені.

Міоглобін

Міоглобін зустрічається як мономерний білок, в якому глобін, що оточує гем. Він діє як вторинний носій кисню в м’язовій тканині. Коли м’язові клітини діють, їм потрібна велика кількість кисню. М'язові клітини використовують ці білки для прискорення дифузії кисню та прийому кисню в часи інтенсивного дихання. Третинна структура міоглобіну подібна до типової воднорозчинної структури білка глобули.

Поліпептидна ланцюг міоглобіну має 8 окремих праворуч α-спіралей. Кожна молекула білка містить одну гемопротетичну групу, а кожен залишок гему містить один центральний координатно пов'язаний атом заліза. Кисень пов'язаний безпосередньо з атомом заліза гемопротезної групи.

Гемоглобін

Гемоглобін зустрічається як тетрамерний білок, в якому кожна субодиниця складається з глобіну, що оточує гем. Це загальносистемний носій кисню. Він зв’язує молекули кисню і потім транспортується через кров еритроцитами.

У хребетних кисень дифундує через легеневу тканину в еритроцити. Оскільки гемоглобін є тетрамером, він може зв’язувати відразу чотири молекули кисню. Потім зв'язаний кисень розподіляється по всьому організму і вивантажується з еритроцитів в клітини, що дихають. Потім гемоглобін приймає вуглекислий газ і повертає їх назад у легені. Тому гемоглобін служить для доставки кисню, необхідного для клітинного метаболізму, і виводить утворився відхідний продукт, вуглекислий газ.

Гемоглобін складається з декількох поліпептидних ланцюгів. Гемоглобін людини складається з двох α (альфа) та двох β (бета) субодиниць. Кожна α-субодиниця має 144 залишків, а кожна β-субодиниця має 146 залишків. Структурна характеристика як α (альфа), так і β (бета) субодиниць схожа з міоглобіном.

Гемоглобін проти міоглобіну

• Гемоглобін транспортує кисень у крові, а міоглобін транспортує або зберігає кисень у м’язах.

• Міоглобін складається з одного поліпептидного ланцюга, а гемоглобін складається з декількох поліпептидних ланцюгів.

• На відміну від міоглобіну, концентрація гемоглобіну в еритроцитах дуже висока.

• На початку міоглобін дуже легко зв’язує молекули кисню і останнім часом стає насиченим. Цей процес зв'язування відбувається дуже швидко в міоглобіні, ніж у гемоглобіні. Гемоглобін спочатку зв’язує кисень із труднощами.

• Міоглобін існує як мономерний білок, тоді як гемоглобін - як тетрамерний білок.

• У гемоглобіні присутні два типи поліпептидних ланцюгів (дві α-ланцюги та дві β-ланцюги).

• Міоглобін може зв'язувати одну молекулу кисню, так званий мономер, тоді як гемоглобін може зв'язувати чотири молекули кисню, так званий тетрамер.

• Міоглобін зв’язує кисень міцніше, ніж гемоглобін.

• Гемоглобін може зв’язувати і вивантажувати як кисень, так і вуглекислий газ, на відміну від міоглобіну.