Різниця між Kd і Km

Ключова різниця - Kd проти Km
 

Kd і Km - константи рівноваги. Ключова різниця між Kd і Km полягає в тому Kd є термодинамічною постійною, тоді як Km не є термодинамічною постійною.

Kd відноситься до константи дисоціації, а Km - константа Майкеліса. Обидві ці константи дуже важливі в кількісному аналізі ферментативних реакцій. 

ЗМІСТ

1. Огляд та ключові відмінності
2. Що таке Кд
3. Що таке Km
4. Побічне порівняння - Kd проти Km у табличній формі
5. Підсумок

Що таке Кд?

Kd - константа дисоціації. Він також відомий як константа дисоціації рівноваги завдяки його використанню в рівноважних системах. Константа дисоціації - це константа рівноваги реакцій, коли велика сполука перетворюється на дрібні компоненти оборотно. Процес цього перетворення також відомий як дисоціація. Іонна молекула завжди дисоціює на свої іони. Тоді константа дисоціації або Kd - величина, що виражає ступінь, в якій конкретна речовина в розчині дисоціює на іони. Таким чином, це дорівнює добутку концентрацій відповідних іонів, поділених на концентрацію недисоційованої молекули.

AB & # x2194; A + B

У наведеній вище загальній реакції константа дисоціації, Kd, ​​може бути наведена нижче.

Kd = [A] [B] / [AB].

Більше того, якщо є стехіометричний зв'язок, слід включати в рівняння стехіометричні коефіцієнти.

xAB & # x2194; aA + bB

Рівняння константи дисоціації, Kd для вищевказаної реакції таке:

Kd = [A]^а[B]^б / [AB]^х

Зокрема, у біохімічних застосуваннях Kd допомагає визначити кількість продуктів, що даються хімічною реакцією в присутності ферменту. Kd ферментативної реакції виражає спорідненість до рецептора ліганду. Іншими словами, це говорить про здатність субстрату залишати рецептор ферменту. З іншого боку, він описує, як сильно субстрат зв'язується з ферментом.

Що таке Км?

Km - константа Майкл. На відміну від Kd, Km - кінетична константа. Основне його застосування полягає в ферментативній кінетиці, тобто для визначення спорідненості субстрату до зв'язування з ферментом. Константа виражається пов'язанням концентрації субстрату зі швидкістю реакції в присутності ферменту. Відповідно, константа Майкеліса або Км - концентрація субстрату, коли швидкість реакції досягає половини його максимальної швидкості.

Фігура 1: Зв'язок між швидкістю реакції та концентрацією субстрату в ферментативній реакції.

Під час реакції між ферментом (Е) та субстратом (S) утворення продуктів (P) відбувається таким чином:

E + S & # x2194; Комплекс E-S & # x2194; E + P

Якщо константи рівноваги вищевказаної реакції наступні, то можна вивести Km з цих констант.

Km = K^-1   +  К⁺²   / К⁺¹

Визначення км за концепцією Майкла

Майкеліс розробив взаємозв'язок, використовуючи концентрацію субстрату, [S] і максимальну швидкість реакції, Vmax. Зв'язок між концентрацією субстрату і КВ ферментативної реакції такий:

v = Vmax [S] / Km + [S]

v - швидкість у будь-який час, тоді як [S] - концентрація субстрату в конкретний час, а Vmax - максимальна швидкість реакції. Km - константа Майкласі для ферменту в реакції. Значення константи Михайліса залежить від ферменту. Отже, невелике значення Km вказує на те, що фермент насичується невеликою кількістю субстрату. Потім Vmax отримують при низькій концентрації субстрату. На відміну від цього, високе значення Km вказує на те, що ферменту потрібна велика кількість субстрату, щоб насититися.

Яка різниця між Kd і Km?

Кд проти Км
Kd - константа дисоціації.	Km - константа Майкл.
Природа
Kd - термодинамічна константа.	Km - кінетична константа.
Деталі
Kd являє спорідненість субстрату до ферменту.	Km являє залежність між концентрацією субстрату і швидкістю реакції.

Підсумок - Kd проти Km

Kd і Km - константи рівноваги, які описують властивості ферментативних реакцій. Ключова відмінність Kd від Km полягає в тому, що Kd є термодинамічною постійною, тоді як Km не є термодинамічною постійною.

Довідка:

1. "Кінетика Майклас-Ментен". Wikipedia, Фонд Вікімедіа, 10 квітня 2018 р., Доступний тут.
2. "Вступ до ферментів". Концентрація субстрату (вступ до ферментів), доступна тут.
3. "Константа дисоціації". Wikipedia, Фонд Вікімедіа, 10 квітня 2018 р., Доступний тут.