Різниця між кіназою і фосфатазою

Кіназа проти Фосфатази
 

Різниця між Кіназою і Фосфатазою випливає з того, що ці два ферменти підтримують два протилежні процеси. Кіназа та фосфатаза - два важливі ферменти, які мають справу з фосфатами, які містяться в біологічних системах. Ферменти - це тривимірні глобулярні білки, які діють як біологічні каталізатори багатьох біохімічних реакцій у клітинах. Через цю здатність прихід ферментів вважався однією з найважливіших подій еволюції життя. Ферменти збільшують швидкість біохімічних реакцій, підкреслюючи специфічні хімічні зв’язки. Кіназа та фосфатаза - два важливі ферменти, що беруть участь у фосфорилювання білка. Фосфорилювання білків полегшує ключові функції білків, включаючи клітинний метаболізм, клітинну диференціацію, передачу сигналу під час росту, транскрипцію, імунну відповідь тощо. Фосфорилювання білка передбачає конформаційні зміни білкових молекул шляхом додавання фосфатної групи з молекул АТФ, тоді як дефосфорилювання передбачає видалення фосфатних груп з білка. Процеси фосфорилювання та дефосфорилювання каталізуються відповідно ферментами кінази та фосфатази. У цій статті різницю між кіназою та фосфатазою буде обговорено шляхом висвітлення важливих фактів про кіназу та фосфатазу.

Що таке Кіназа?

Кінази є група ферментів, що каталізують реакції фосфорилювання шляхом додавання фосфатних груп з АТФ до білкових молекул. Реакція фосфорилювання є однонаправленою через масивне вивільнення енергії з розпадом фосфатно-фосфатного зв’язку в АТФ для отримання АДФ. Існує багато різних типів протеїнкіназ, і кожна кіназа відповідає за фосфорилювання конкретного білка або набору білків. Однак, розглядаючи структуру амінокислот загалом, кінази можуть додавати фосфатні групи до трьох типів амінокислот, які складаються з групи ОН у складі їх R-групи. Ці три амінокислоти - серин, треонін та тирозин. Білкові кінази класифікуються на основі цих трьох амінокислотних субстратів. Клас серин / треонін-кінази нагадує найбільш цитоплазматичні білки. Під час процесу фосфорилювання кіназа може або посилювати, або знижувати активність білка. Однак активність залежить від місця фосфорилювання та структури фосфорильованого білка.

Основна реакція фосфорилювання

Що таке фосфатаза?

Зворотна реакція фосфорилювання дефосфорилювання каталізується ферментами фосфатази. Під час дефосфорилювання фосфатаза виводить фосфатні групи з білкових молекул. Отже, білок, активований кіназою, може бути дезактивований фосфатазою. Однак реакція дефосфорилювання не оборотна. Існує багато різних фосфатаз, які знаходяться в клітинах. Деякі фосфатази є високоспецифічними і дефосфорилюють один або кілька білків, тоді як інші видаляють фосфат у широкому діапазоні білків. Фосфати є гідролазами, оскільки вони використовують молекулу води для дефосфорилювання. На основі специфічності субстрату фосфатази можуть бути класифіковано на п’ять класів а саме; тирозин-специфічні фосфатази, серин / треонін-специфічні фосфатази, фосфатази подвійної специфічності, фосфатази гістидину та ліпідні фосфатази.

Механізм тирозинового дефосфорилювання за допомогою CDP

Яка різниця між Кіназою та Фосфатазою?

• Кіназні ферменти каталізують фосфорилювання білків шляхом додавання фосфатних груп з молекул АТФ. Ферменти фосфатази каталізують реакції дефосфорилювання шляхом видалення фосфатних груп з білків.

• Кіназа використовує АТФ для отримання фосфатних груп, тоді як фосфатаза використовує молекули води для видалення фосфатних груп.

• Білки, які активуються кіназою, можуть дезактивуватися фосфатазою.

Надано зображення:

1. Основна реакція фосфорилювання Bdoc13 (CC BY-SA 3.0)
2. Механізм тирозинового дефосфорилювання за допомогою CDP Bassophile (CC BY-SA 3.0)