Різниця між кіназою і фосфорилазою
Share
Ключова різниця - Кіназа проти Фосфорилаза
І Кіназа, і Фосфорилаза є ферментами, які мають справу з фосфатом, хоча в їх функції та природі є різниця. Ключова різниця між ними полягає в тому, що, Кіназа - це фермент, який каталізує перенесення фосфатної групи з молекули АТФ до зазначеної молекули, тоді як фосфорилаза - це фермент, який вводить фосфатну групу в органічну молекулу, зокрема глюкозу. Ця стаття ознайомить вас із ферментами кінази та фосфорилази, які мають справу з фосфатом, та пояснить, у чому полягають відмінності між кіназою та фосфорилазою.
Що таке фосфорилаза?
Фосфорилази були відкриті графом В. Сазерлендом-молодшим наприкінці 1930-х років. Ці ферменти каталізують додавання фосфатної групи з неорганічного фосфату або фосфату + водню до акцептора органічної молекули. Наприклад, глікогенфосфорилаза може каталізувати синтез глюкози-1-фосфату з глюкана, включаючи молекулу глікогену, крохмалю або мальтодекстрину. Реакція відома як фосфороліз, який також подібний до гідролізу. Однак єдиною несхожістю є те, що це фосфат, а не молекула води, яка розміщується на зв’язку.
Структура полінуклеотидної фосфорилази
Що таке Кіназа?
Фермент кінази може каталізувати перенесення фосфатних груп з високоенергетичних, фосфатних молекул до певних субстратів. Цей процес ідентифікується як фосфорилювання, коли субстрат отримує фосфатну групу і високоенергетична молекула АТФ дарує фосфатну групу. У цьому процесі фосфорилювання кінази відіграють значну роль, і вона є частиною більшого сімейства фосфотрансфераз. Таким чином, кінази дуже важливі для клітинного метаболізму, регуляції білка, клітинного транспорту та численних клітинних шляхів.
Дигідроксіацетонкіназа в комплексі з негідролізуючим аналогом АТФ
Які відмінності між Кіназою та Фосфорилазою?
Визначення Кіназа та фосфорилаза
Кіназа: Кіназа - це фермент, який каталізує перенесення фосфатних груп з високоенергетичних, фосфатних молекул до певних субстратів.
Фосфорилаза: Фосфорилаза - це фермент, який каталізує додавання фосфатної групи з неорганічного фосфату або фосфату + водню до акцептора органічної молекули.
Характеристика Кіназа та фосфорилаза
Механізм дії
Кіназа: Каталізуйте передачу кінцевої фосфатної групи АТФ до -OH-групи на субстраті. Тим самим утворюється зв'язок ефіру фосфату в продукті. Реакція відома як фосфорилювання, і загальна реакція записується як,
Фосфорилаза: Каталізуйте введення фосфатної групи в органічну молекулу. Реакція відома як фосфориліз і загальна реакція записується як,
Донор фосфату в реакції ферментів кінази та фосфорилази
Кіназа: Фосфатна група з молекули АТФ
Фосфорилаза: Фосфатна група з неорганічного фосфату
Субстрат ферментів кінази та фосфорилази
Кіназа: Специфічні органічні молекули, такі як вуглеводи, білки або ліпіди
Фосфорилаза: Органічна молекула в основному глюкоза
Кінцеві продукти ферментів кінази та фосфорилази
Кіназа: АДФ (молекула енергії) + фосфорильований субстрат
Фосфорилаза: Якщо субстратом є глюкоза, він може утворювати глюкозо-1-фосфат
Будова ферментів кінази та фосфорилази
Кіназа: Кіназа - це дуже складний білок третинної структури.
Фосфорилаза: Біологічно активна форма фосфорилази є димером з двох рівних білкових підрозділів. Наприклад, фосфорилаза глікогену - це величезний білок, що містить 842 амінокислоти та масою 97,434 кДа. Димер глікогенфосфорилази має кілька розділів біологічного значення, включаючи каталітичні сайти, сайти зв'язування глікогену, а також аллостеричні сайти.
Регуляція ферменту кінази та фосфорилази
Кіназа: Діяльність кіназ сильно регулюється, і вони мають інтенсивний вплив на клітину. Кінази активуються або вимикаються фосфорилюванням, зв'язуванням активатора протеїну або інгібітора протеїну або регулюючи їх розташування в клітині стосовно їх субстратів.
Фосфорилаза: Глікогенфосфорилаза регулюється як аллостеричним контролем, так і фосфорилюванням. Такі гормони, як адреналін та інсулін, також можуть регулювати фосфорилазу глікогену.
Класифікація ферментів кінази та фосфорилази
Кіназа: Кінази класифікуються на комплексні групи за субстратом, на який вони діють, такі як протеїнкінази, ліпідкінази та вуглеводні кінази.
Фосфорилаза: Фосфорилази класифікуються на дві; Глікозилтрансферази та нуклеотидилтрансферази. Прикладами глікозилтрансферази є,
- глікогенфосфорилаза
- фосфорилаза крохмалю
- фосфорилаза мальтодекстрину
- Пуринова нуклеозидна фосфорилаза
Прикладом нуклеотидилтрансферази є,
- Полінуклеотидна фосфорилаза
Патологія ферментів кінази та фосфорилази
Кіназа: Деконтрольована активність кінази може спричинити рак та захворювання у людини, включаючи певні типи лейкемії та багато інших, оскільки кінази регулюють багато фаз, які керують клітинним циклом, включаючи ріст, рух та смерть.
Фосфорилаза: Деякі медіакальні стани, такі як хвороба зберігання глікогену типу V - м'язовий глікоген та хвороба зберігання глікогену типу VI - печінковий глікоген тощо, пов'язані з фосфорилазами.
Список літератури Чанг. С., Розенберг, М. Дж., Мортон, Х., Франкомано, C.A. та Biesecker, L.G. (1998). Ідентифікація мутації печінкової глікогенфосфорилази при захворюванні зберігання глікогену типу VI. Гул. Мол. Генет., 7(5): 865–70. Ciesla, J., Frączyk, T. and Rode, W. (2011). Фосфорилювання залишків основних амінокислот у білках: важливо, але легко пропускається. Acta Biochimica Polonica, 58(2): 137-147. Хантер, Т. (1991). Класифікація протеїнкінази. Методи ензимології, 200: 3-37. Джонсон, Л. Н. (2009). Регуляція фосфорилювання білка. Biochem Soc. Транс., 37(2): 627-641. Джонсон, Л. Н. та Барфорд, Д. (1993). Вплив фосфорилювання на структуру та функцію білків. Щорічний огляд біофізики та біомолекулярної структури, 22(1): 199-232. Меннінг, Г. і Уайт, Д. Б. (2002). Протеїнкіназа доповнює геном людини. Наука, 298(5600): 1912-1934. Зображення надано: "Активний сайт дигідроксиацетонкінази" від Bdoc13 - Власна робота. (CC BY-SA 3.0) через Wikimedia Commons "Кристалічна структура 1E3P". (Публічний домен) через Wikimedia Commons