Білки - це макромолекули. В основному вони складаються з вуглецю, водню, кисню та азоту. Це життєво важлива поживна речовина завдяки своїй ролі в структурних та функціональних аспектах організму. Перетравлення білка або протеоліз починається в шлунку, хоча основна частина перетравлення білка відбувається в тонкому кишечнику за допомогою ферментів підшлункової залози. Кінцевим продуктом перетравлення білка є амінокислоти, які легко всмоктуються в тонкому кишечнику і транспортуються через кров до органів-мішеней. Деградація білка також є звичайною процедурою, що практикується в промислових умовах. Деградація білка в основному здійснюється в таких галузях, як шкіра, вовна та харчова промисловість. Деградація білка - це реакція, що каталізується ферментами. Отже, в даний час ці ферменти виробляються у всьому світі за допомогою технології рекомбінантних ДНК. Два протеолітичні ферменти протеаза та пептидаза беруть участь у деградації білків як у природних явищах, так і в промислових масштабах. Протеази - це тип гідролаз, які беруть участь у розщепленні пептидного зв’язку в білках, тоді як пептидази є типом протеаз, які здатні розщеплювати кінцеві кінці пептидного ланцюга. Це ключова відмінність протеази від пептидази.
1. Огляд та ключові відмінності
2. Що таке протеаза
3. Що таке пептидаза
4. Подібність між протеазою та пептидазою
5. Поплечне порівняння - протеаза проти пептидази в табличній формі
6. Підсумок
Протеаза - це тип гідролази, який підпадає під категорію Ензимової комісії 3 класу (EC3). Протеаза бере участь в активації нуклеофіла, який атакуватиме вуглець пептидного зв’язку. Ця нуклеофільна атака супроводжується утворенням високоенергетичного проміжного продукту. Щоб стабілізувати цей проміжний продукт, нестабільний комплекс буде деградований для досягнення стабільності. Це деградація призведе до розщеплення пептидної зв'язку, що призведе до двох фрагментів пептидів. На основі цього каталітичного механізму існують чотири основні типи протеаз: аспарагінові протеази, цистеїнові протеази, аспартилові протеази та металопротеази. Метод нуклеофільної атаки незначно відрізняється в кожному ферментному класі.
Протеази використовуються в двох основних контекстах: в природних умовах для перетравлення білків і деградації, в промислових умовах для отримання комерційної продукції.
У контексті фізіології протеази є важливими для перетравлення білків їжі, обороту білка, поділу клітин, каскаду згортання крові, передачі сигналів, переробки поліпептидних гормонів, апоптозу та життєвого циклу декількох організмів, що викликають хвороби, включаючи реплікацію ретровіруси.
Малюнок 01: Протеаза
Промислове застосування протеаз - це виробництво шкіри, виготовлення вовни, виробництво фрагментів Klenow, синтез пептидів, перетравлення небажаних білків під час очищення нуклеїновою кислотою, використання протеаз в експериментах з культурою клітин та дисоціацією тканин, підготовка фрагментів рекомбінантних антитіл для досліджень, діагностики та терапія.
Протеази поділяють також на екзопептидази та ендопептидази відповідно до місця нападу на пептидну зв'язок.
Пептидаза - це тип протеази. Механізм дії пептидази аналогічний протеазі. Пептидаза характеризується як екзопептидаза і бере участь у розщепленні кінцевих пептидних зв'язків. Кінцеві пептидні зв'язки можуть бути або карбокси-кінцевими кінцями, або аміно-кінцевими кінцями.
Малюнок 02: Дія пептидази
Подібно до протеаз, пептидази також мають дві основні сфери застосування. Вони є у фізіології та промисловому застосуванні.
Протеаза проти пептидази | |
Протеази - це ферменти, які розщеплюють пептидні зв’язки в білках. | Пептидази - це тип протеази, який здатний розщеплювати кінцеві кінці пептидного ланцюга. |
Дія | |
Протеазою можуть бути ендопептидази або екзопептидази. | Пептидази - це екзопептидази. |
Протеази та пептидази - це протеолітичні ферменти, які мають різноманітну функціональну роль у фізіології. Основна відмінність протеаз від пептидаз полягає в тому, що протеаза може бути ендопептидазами або екзопептидазами, тоді як пептидази є екзопептидазами. В даний час ці ферменти виробляються за допомогою технології рекомбінантної ДНК, оскільки це призведе до високого виходу та високоякісних кінцевих продуктів, які є рентабельними.
Ви можете завантажити PDF-версію цієї статті та використовувати її в офлайн-цілях відповідно до приміток цитування. Завантажте PDF-версію тут Різниця між протеазою та пептидазою
1.Mótyán, JánosAndrás та ін. «Дослідницьке застосування протеолітичних ферментів у молекулярній біології». Біомолекули, MDPI, грудень 2013 р., Доступні тут. Доступ 15 вересня 2017 року.
2. "Структурна біохімія / Ензимний каталітичний механізм / Протеази." Структурна біохімія / Ензимний каталітичний механізм / Протеази - Wikibooks, відкриті книги для відкритого світу, доступні тут. Доступ 15 вересня 2017 року.
1. "Серинна протеаза" Тінастелла в англійських Wikibooks - Переведено з en.wikibooks у Commons. (Публічне надбання) через Wikimedia Commons
2. "Пептидазні дії" Бумфрейфр - Власна робота (CC BY-SA 3.0) через Wikimedia Commons