Білки складаються з амінокислотних мономерів з вуглецю, водню, кисню та азоту. Вони є макромолекулами і структурно розташовані на різних рівнях. Білки відіграють важливу роль як в структурних, так і в функціональних властивостях організму. Білок є важливою поживною речовиною і його можна отримувати як з харчових тварин, так і з рослинних джерел. Перетравлення білка починається в шлунку і закінчується в тонкому кишечнику, де він всмоктується і транспортується до органів-мішеней. Деградація білка також є життєво важливим процесом у багатьох галузях промисловості, включаючи шкіряну промисловість, шерстяну промисловість, харчову промисловість та методи генної інженерії. Деградація протеїну або протеоліз - це реакція, що каталізується ферментами, за участю спеціалізованого типу ферментів, відомого як гідролази. Протеаза та протеїнази - це дві такі гідролази, що беруть участь у деградації білка. Протеази беруть участь у розщепленні пептидного зв’язку в білках, викликаючи деградацію білків. Протеїнази - це тип протеази, який здатний розщеплювати внутрішні пептидні зв’язки. Це ключова відмінність протеази від протеїнази.
1. Огляд та ключові відмінності
2. Що таке протеаза
3. Що таке протеїназа
4. Подібність між протеазою та протеїназою
5. Поплечне порівняння - протеаза проти протеїнази у табличній формі
6. Підсумок
Протеази належать до класу Ензимової комісії № 3 (EC3). Це тип гідролази і бере участь у нуклеофільній реакції з субстратом. Фермент протеази активує нуклеофіл, який буде атакувати вуглець пептидного зв’язку. Ця нуклеофільна атака призведе до утворення високоенергетичного проміжного з'єднання, яке швидко повернеться до стабільності шляхом деградації. Це призведе до розщеплення пептидної зв'язку, в результаті чого вийдуть два фрагменти пептидів. Існує чотири основні типи протеаз: аспарагінові протеази, цистеїнові протеази, аспартилові протеази та металопротеази. Метод нуклеофільної атаки відрізняється в кожному ферментному класі.
Протеази використовуються в природних умовах при перетравленні білків і в промислових умовах для отримання комерційної продукції. Протеази поділяють також на екзопептидази та ендопептидази.
Малюнок 01: Структура протеаз
У промисловому відношенні протеази застосовуються в основному в шкіряній та харчовій промисловості. В даний час протеази використовуються в комерційному виробництві багатьох ферментів та інших галузях виробництва білка. Вони також використовуються в галузі біотехнології для полегшення методів генної інженерії.
Протеїназа - це тип протеази. Дія протеїнази схожа на протеазу, і вона діє як гідролаза. Протеїназа є ендопептидазою і бере участь у розщепленні внутрішніх пептидних зв'язків довгих пептидних ланцюгів. Це також можуть бути внутрішньопептидні зв'язки складних білків.
Малюнок 02: Структура протеїнази K
Протеїнази також важливі для нормальних фізіологічних функцій і для промислових цілей.
Протеаза проти протеїнази | |
Протеази - це ферменти, які розщеплюють пептидні зв’язки в білках. | Протеїнази - це тип протеази, який здатний розщеплювати внутрішні пептидні зв’язки. |
Дія | |
Протеази можуть бути ендопептидазами або екзопептидазами. | Протеїнази - це ендопептидази. |
Протеази та протеїнази - це протеолітичні гідролази, які використовуються та виробляються комерційно для різних цілей. Протеази - це ферменти, які розщеплюють пептидні зв’язки в білках. Протеїнази - це тип протеази, який розщеплює внутрішні пептидні зв’язки. Це основна відмінність протеаз від протеїназ.
Ви можете завантажити PDF-версію цієї статті та використовувати її в офлайн-цілях відповідно до примітки. Завантажте PDF-версію тут Різниця між протеазою та протеїназою
1. Mótyán, JánosAndrás та ін. «Дослідницьке застосування протеолітичних ферментів у молекулярній біології». Біомолекули, MDPI, грудень 2013 р., Доступні тут. Доступ 15 вересня 2017 року.
2. "Структурна біохімія / Ензимний каталітичний механізм / Протеази." Структурна біохімія / Ензимний каталітичний механізм / Протеази - Wikibooks, доступні тут. Доступ 15 вересня 2017 року.
1. "Підсумок протеаз TEV" від Томаса Шафі - Thomas, Shafee, (2014). «Еволюційність вірусної протеази: експериментальна еволюція каталізу, стійкість та специфічність». Кандидатська робота. Кембриджський університет (CC BY 4.0) через Wikimedia Commons
2. "PDB 1pek EBI" Jawahar Swaminathan та співробітники MSD Європейського інституту біоінформатики - відображаються тут (Public Domain) через Commons Wikimedia