Протеоліз - це процес розщеплення біомолекул білка на більш дрібні поліпептиди або окремі амінокислоти. Некаталізовані реакції гідролізу пептидних зв’язків надзвичайно повільні. І це потребує сотень років, щоб їх повністю завершити. Як правило, ферменти, що беруть участь у цій реакції, бувають двох типів; Протеасомні комплекси та протеази. Крім цих молекул, низький рівень pH, температура та внутрішньомолекулярне травлення також впливають на протеоліз білкових молекул. Протеоліз може служити різним цілям у живих організмах. Наприклад, травні ферменти розщеплюють їжу на окремі амінокислоти, які згодом використовуються як енергетичні ресурси живими організмами. З іншого боку, протеоліз надзвичайно важливий для переробки вже синтезованого поліпептидного ланцюга з метою формування активної молекули білка. Це також важливо в деяких клітинних та фізіологічних процесах, таких як запобігання накопиченню в клітці деяких небажаних білків. The ключова різниця між протеасомою і протеазою є, протеасома бере участь у розгортанні білкових молекул, тоді як розпад протеаз розгортає білки на окремі амінокислоти.
1. Огляд та ключові відмінності
2. Що таке протеасома
3. Що таке протеази
4. Подібність між протеасомою та протеазою
5. Порівняльне порівняння - протеасома проти протеази у табличній формі
6. Підсумок
Протеасоми - це циліндричні білки, що містять чотири складених, сім мембранних кілець. Вони зазвичай знаходяться в цитозолі. Два зовнішніх кільця називаються альфа-субодиницею і виявляються неактивними. Два внутрішніх кільця називають бета-субодиницею і вони протеолітично активні. Протеасоми можна знайти як в археальних бактеріях, так і в еукаріотичних організмах. Еукаріотична 26S протеасома містить одну основну частинку (20S), яку складають сім альфа-субодиниць та сім бета-субодиниць. Він також містить регуляторну кришку (19S), яка складається з щонайменше 17 субодиниць. Протеасома 26S бере участь у спрямованому розгортанні і протеолізі в еукаріотичній живій клітині. Щоб виконати цей процес, E1 фермент активує спочатку молекулу убиквитину, а потім передає її E2 фермент. І, нарешті, ця молекула убиквитину приєднується до залишку лізину білкової молекули, деградується E3 фермент лігази. Пізніше молекула убиквитину спрямовується на розпізнавання пошкодженого білка протеасомою.
Малюнок 01: Протеасома
Протеасома 26S складається з двох регуляторних ковпачків 19S та однієї частинки основи 20S. Кришка 19S розпізнає і зв'язується з всюдисущими білками, які живляться молекулами АТФ. Після того, як розпізнаний, протеїн, який позначений флагом, повинен бути дебіківінованим і розгорнутим, щоб пройти через вузькі канали 19S і ввести 20S-ядро циліндричного комплексу протеасоми. У ядрі комплексу 20S фактично відбувається подрібнення білкової молекули до менших поліпептидів. Цей процес, що відбувається в комплексі протеасом, є енергозберігаючою операцією, оскільки його каталізують молекули АТФ.
Протеазами називають пептидази або протеїнази, які беруть участь у процесі протеолізу. На відміну від протеасомного комплексу, протеази ділять молекулу білка на окремі амінокислоти, отже, завершує роботу з протеолізу. Протеази містяться у тварин, рослин, архей, бактерій та вірусів.
Малюнок 02: Протеаза
Різні класи протеаз можуть виконувати одну і ту ж функцію з різними каталітичними механізмами. Протеази беруть участь у переробці білка, перетравленні, фотосинтезі, апоптозі, вірусному патогенезі та інших життєдіяльності. У процесі протеолізу вони перетворюють білок, який повністю розкладається, до окремих амінокислот. За винятком травлення протеази також включають згортання крові, імунну функцію, дозрівання прогормонів, формування кісток та переробку білків, які вже не потрібні живій клітині.
На основі каталітичного домену протеази розрізняють сім типів,
Протеасома проти Протеази | |
Протеасома - це білкові комплекси, які розщеплюють непотрібні або пошкоджені білки протеолізом. | Протеаза - це фермент, який розщеплює білки та пептиди. |
Будова | |
Протеасома - це порівняно більша молекула з частинками ядра та регуляторною кришкою. | Протеази порівняно менші з каталітичним доменом. |
Функція | |
Розгортання білка і попереднє розщеплення - це функції протеасом. | Повне розщеплення молекули білка на окремі амінокислоти є основною функцією протеаз. |
Залежність від убіквітіну | |
Протеасома залежить від убіквітіну за його активністю (спрямована на убіквітин). | Протеази не залежать від убиквітина для його активності. |
залежність рН | |
Протеасома не залежить від pH для своєї активності. | Протеази сильно залежать від pH для його активності. |
Молекулярна маса | |
Протеасоми - це молекули з високою молекулярною масою. | Протеази мають відносно низькомолекулярні молекули. |
Протеоліз - це процес розпаду білка біомолекул білка на більш дрібні поліпептиди або окремі амінокислоти. Як правило, ферменти, що беруть участь у цих реакціях, бувають двох типів: 1. Протеосомний комплекс 2. Протеази. Крім цих білкових молекул низький рівень рН, температура та внутрішньомолекулярне травлення також викликають протеоліз білкових молекул. Протеасома передбачає розгортання білка і попереднє розщеплення. З іншого боку, протеази роблять повне розщеплення молекули білка на окремі амінокислоти. Це можна сприймати як різницю між протеасомою та протеазою.
Ви можете завантажити PDF-версію цієї статті та використовувати її в офлайн-цілях відповідно до примітки. Завантажте PDF-версію тут Різниця між Proteasome і Protease
1.Танака, Кейджі. "Протеасома: огляд структури та функцій". Праці Японської академії. Серія B, Фізичні та біологічні науки, Японська академія, січень 2009 р. Доступна тут
2. "Протеази". Вікіпедія, Фонд Вікімедіа, 8 вересня 2017. Доступно тут
1. "Протеасома" (Public Domain) через Вікісховище Commons
2. "Серинна протеаза" від Tinastella (Public Domain) через Вікісховище Commons