The ключова різниця між оборотним і незворотним гальмуванням є те оборотне інгібування - це тип інгібування ферментів, при якому можлива дисоціація інгібітора від комплексу інгібітора ферменту за рахунок нековалентного зв'язування. З іншого боку, незворотне гальмування - це тип інгібування ферментів, при якому дисоціація інгібітора від комплексу інгібітора ферменту неможлива через ковалентне зв'язування.
Ферменти - це білки, які діють як біологічні каталізатори в нашому організмі. Вони збільшують швидкість реакцій. Субстрати зв'язуються з активними ділянками ферментів і перетворюються на продукти. Однак ферменти є специфічними для субстратів. Дію ферментів можна регулювати або інгібувати певними інгібіторами. Існують два типи процесів інгібування ферментів; а саме вони повторюють гальмування та незворотні гальмування. При оборотному інгібуванні інгібітор зв'язується з ферментом нековалентно, тоді як при незворотному інгібуванні інгібітор зв'язується з ферментом ковалентно або нековалентно. Ці два процеси відрізняються один від одного, і ця стаття має намір детально обговорити різницю між оборотним та незворотним гальмуванням..
1. Огляд та ключові відмінності
2. Що таке оборотне гальмування
3. Що таке необоротне гальмування
4. Подібність між оборотним і незворотним гальмуванням
5. Порівняльне порівняння - зворотне проти незворотне гальмування в табличній формі
6. Підсумок
При оборотному гальмуванні інгібітор інактивує фермент, зв'язуючись з ним нековалентно. Отже, оборотне гальмування не є сильною взаємодією між ферментом та інгібітором. Таким чином, збільшуючи концентрацію субстрату, це можна легко повернути назад, і можна легко реактивувати фермент. Крім того, існує два основних типи оборотних процесів гальмування; а саме вони є конкурентним гальмуванням і неконкурентним гальмуванням.
За конкурентного інгібування інгібітор нагадує субстрат, і він конкурує з субстратом за активний сайт ферменту. Як тільки інгібітор займає активну ділянку, субстрат не може зв’язатися з ферментом, і реакція не відбувається. Однак, коли концентрація субстрату висока, конкурентне гальмування можна запобігти.
Фігура 01: Оборотне гальмування
З іншого боку, при неконкурентному гальмуванні інгібітор не нагадує субстрат. Отже, він не конкурує з субстратом за активне зв'язування сайту. Він зв’язується в іншому місці ферменту (аллостеричний сайт) і змінює тривимірну структуру ферменту. Коли тривимірна структура ферменту змінюється, його активність знижується. Отже, реакція відбувається повільніше або вона не відбувається.
Незворотне інгібування - це другий тип інгібування ферментів, при якому інгібітор зв'язується з ферментом сильною ковалентною зв'язком та інгібує активність ферменту. Отже, важко відв’язати інгібітор від ферменту. Тому повернути реакцію неможливо. Незворотні інгібітори часто містять реакційноздатні функціональні групи. Таким чином, вони можуть зв’язуватися з ланцюгами амінокислот ферменту і утворювати ковалентні зв’язки.
Фігура 02: Незворотне гальмування
Крім того, незворотні інгібітори є специфічними. Отже, вони не зв’язуються з усіма білками. Деякі приклади незворотних інгібіторів - пеніцилін, аспірин, діізопропілфлюорофосфат тощо. Існують три типи незворотних інгібіторів; а саме вони є групово-специфічними реагентами, аналогами субстратів та інгібіторами самогубств.
Оборотне гальмування та необоротна інгібування - це два типи шляхів інгібування ферментів. Ключова відмінність між оборотним та незворотним гальмуванням полягає в тому, що можна повернути оборотне гальмування, тоді як не можна повернути незворотне гальмування. Крім того, при оборотному гальмуванні інгібітор зв'язується з ферментом слабкою нековалентною взаємодією, тоді як при незворотному гальмуванні інгібітор зв'язується з ферментом сильною ковалентною зв'язком. Отже, дисоціація комплексу інгібіторів ферментів є швидкою в оборотному гальмуванні, тоді як дисоціація комплексу інгібіторів ферментів повільна і сильна при незворотній інгібуванні. Таким чином, це ще одна різниця між оборотним і незворотним гальмуванням.
Більше того, при оборотному гальмуванні, коли інгібітор видаляється, фермент починає знову працювати, тоді як при незворотному гальмуванні фермент не починає знову працювати, навіть якщо інгібітор покидає фермент. Отже, це також різниця між оборотним і незворотним гальмуванням. Також існують два основні типи оборотного гальмування, а саме конкурентне гальмування та неконкурентне гальмування, тоді як існують три типи необоротного гальмування, а саме - специфічні для групи реагенти, аналоги субстрату та інгібітори самогубств.
Нижче наводиться інфографіка про різницю між оборотним та незворотним гальмуванням.
Пригнічення ферменту може бути оборотним або незворотним. Узагальнюючи різницю між оборотним і незворотним гальмуванням; при оборотному інгібуванні інгібітор зв'язується з ферментом нековалентно. Отже, відв'язування інгібітора від ферменту відбувається легко і швидко. З іншого боку, при незворотному гальмуванні інгібітор зв'язується з ферментом ковалентно. Тому інгібітор сильно зв’язується з ферментом, і дисоціація комплексу інгібіторів ферментів відбувається повільно і важко. Тому це ключова відмінність між оборотним і незворотним гальмуванням. Крім того, при оборотному гальмуванні реакція може бути зворотна, і фермент може бути повторно активований. Але при незворотному гальмуванні реакція не може бути зворотна, і фермент не може бути активований знову.
1. "Інгібітор ферменту". Вікіпедія, Фонд Вікімедіа, 1 січня 2019. Доступно тут
2. "Інгібітор ферменту". NeuroImage, Академічна преса. Доступний тут
1. "Інгібітор метотрексату DHFR" Томас Шафі - Власна робота, (CC BY 4.0) через Wikimedia Commons
2. "Ковалентні препарати-протеїни мовчання" Доктор Джусвіндр Сінгх (CC BY-SA 3.0) через Wikimedia Commons