Різниця між амінокислотою та білком

Амінокислота проти білка
 

Амінокислоти та білки - це органічні молекули, яких в достатку живі системи.

Амінокислота

Амінокислота - це проста молекула, утворена C, H, O, N і може бути S. Вона має таку загальну структуру.

Існує близько 20 поширених амінокислот. Всі амінокислоти мають -COOH, -NH₂ групи і -Н пов'язані з вуглецем. Вуглець є хіральним вуглецем, а альфа-амінокислоти є найважливішими в біологічному світі. D- амінокислоти не містяться в білках і не є частиною метаболізму вищих організмів. Однак декілька важливих у структурі та обміні речовин нижчих форм життя. Крім загальних амінокислот, існує ряд амінокислот, що не отримують білок, багато з яких є або метаболічними проміжними продуктами, або частинами небілкових біомолекул (орнітин, цитруллін). R-група відрізняється від амінокислоти до амінокислоти. Найпростіша амінокислота з R-групою H - гліцин. Відповідно до групи R, амінокислоти можна класифікувати на аліфатичні, ароматичні, неполярні, полярні, позитивно заряджені, негативно заряджені, або полярні незаряджені тощо. Амінокислоти, представлені як іони цвіттера у фізіологічному pH 7,4. Амінокислоти є будівельними блоками білків. Коли дві амінокислоти приєднуються до утворення дипептиду, комбінація відбувається в -NH₂ група однієї амінокислоти з -COOH групою іншої амінокислоти. Молекула води видаляється, а утворена зв'язок відома як пептидна зв'язок.

Білок

Білки - один з найважливіших видів макромолекул у живих організмах. Білки можна віднести до первинних, вторинних, третинних та четвертинних білків залежно від їх структури. Послідовність амінокислот (поліпептиду) в білку називається первинною структурою. Коли поліпептидні структури складаються у випадкові розташування, вони відомі як вторинні білки. У третинних структурах білки мають тривимірну структуру. Коли кілька тривимірних білкових фрагментів пов'язані між собою, вони утворюють четвертинні білки. Тривимірна структура білків залежить від водневих зв'язків, дисульфідних зв'язків, іонних зв'язків, гідрофобних взаємодій та всіх інших міжмолекулярних взаємодій всередині амінокислот. Білки відіграють декілька ролей у живих системах. Вони беруть участь у формуванні структур. Наприклад, у м’язах є білкові волокна, такі як колаген і еластин. Вони також містяться в твердих і жорстких структурних частинах, як нігті, волосся, копита, пір’я і т. Д. Далі білки знаходяться в сполучних тканинах, як хрящі. Крім структурної функції, протеїни мають і захисну функцію. Антитіла - це білки, і вони захищають наш організм від сторонніх інфекцій. Всі ферменти є білками. Ферменти - це основні молекули, які контролюють всю метаболічну діяльність. Далі білки беруть участь у клітинній сигналізації. Білки виробляються на рибосомах. Сигнал, що продукує білок, передається на рибосому з генів у ДНК. Необхідні амінокислоти можуть бути з раціону або синтезуватися всередині клітини. Денатурація білка призводить до розгортання та дезорганізації вторинних та третинних структур білків. Це може бути пов’язано з нагріванням, органічними розчинниками, сильними кислотами та основами, миючими засобами, механічними силами тощо.