Різниця між ензимним активатором та інгібітором ферменту

The ключова різниця між активатором ферменту та інгібітором ферменту є те, що ензимний активатор може підвищувати активність ферменту, тоді як інгібітор ферменту може знижувати активність ферменту.

Ферменти - це білки, і вони складаються з амінокислот і є біологічними каталізаторами. Каталізатор - це будь-яке з'єднання, яке може знизити швидкість реакції хімічної реакції. Два типи сполук можуть впливати на активність ферментів; вони є активаторами та інгібіторами. Поговоримо докладніше про ці сполуки.

ЗМІСТ

1. Огляд та ключові відмінності
2. Що таке ензимний активатор
3. Що таке інгібітор ферменту
4. Поплечне порівняння - ензимний активатор та інгібітор ферменту у табличній формі
5. Підсумок

Що таке ензимний активатор?

Ензимні активатори - хімічні види, які можуть зв’язуватися з ферментом для підвищення його активності. Тому вони можуть безпосередньо впливати на активність ферменту. Вони діють так, як діють інгібітори ферментів. У більшості випадків вони діють, зв'язуючись з деякими регіонами, крім активних ділянок ферменту. Це те, що ми називаємо «аллостеричні ділянки» ферменту.

Іноді субстрат або реагент сам виступає в ролі активатора, коли цей реагент зв'язується з одним активним сайтом ферменту. Тому він може підвищувати спорідненість ферменту до субстратів та активувати й інші активні ділянки. Деякі важливі приклади цих молекул включають гексокіназу-I та глюкокіназу.

Що таке інгібітор ферменту?

Інгібітори ферментів - це хімічні види, які можуть зв'язуватися з ферментом для зниження його активності. Тому вони можуть безпосередньо впливати на активність ферменту. Вони діють так, як діють збудники ферментів. Аналогічно, більшість інгібіторів блокують активні ділянки ферменту. Тим самим вони можуть знизити активність ферменту.

Малюнок 01: Зв'язування інгібіторів та активаторів в аллостеричну ділянку ферменту

Іноді вони також пов'язуються з аллостеричними ділянками. Зв'язування цієї молекули може бути оборотним або незворотним. При оборотному зв'язуванні інгібітори виводяться з ферменту після блокування зв'язування субстрату. Навпаки, при незворотному зв'язуванні інгібітори можуть безповоротно змінювати форму активного сайту. Тому більше субстратів не зв'язуватиметься з активним сайтом ферменту. Деякі типові приклади включають препарати, інгібітор рибонуклеази тощо.

Яка різниця між ензимним активатором та інгібітором ферменту?

Ензимні активатори - хімічні види, які можуть зв’язуватися з ферментом для підвищення його активності. Тому вони можуть впливати на активність ферменту. Деякі поширені приклади збудників ферментів включають гексокіназу-I та глюкокіназу. Інгібітори ферментів - це хімічні види, які можуть зв'язуватися з ферментом для зниження його активності. Тому вони можуть впливати на активність ферменту зменшуючим чином. Отже, це ключова різниця між активатором ферменту та інгібітором ферменту. Деякі поширені приклади інгібіторів ферментів включають лікарські засоби, інгібітор рибонуклеази тощо.

Підсумок - Ензимний активатор проти інгібітора ферменту

Активатори та інгібітори - це дві молекули, які можуть впливати на активність ферменту. Різниця між активатором ферменту та інгібітором ферменту полягає в тому, що активатори ферменту можуть підвищувати активність ферменту, тоді як інгібітори ферменту можуть знижувати активність ферменту..

Довідка:

1. "Ензимний активатор." Вікіпедія, Фонд Вікімедіа, 15 липня 2018 р. Доступний тут 
2. "Інгібітор ферменту". Wikipedia, Фонд Вікімедіа, 3 липня 2018 р. Доступний тут  

Надано зображення:

1.'Фігура 06 05 05'Y CNX OpenStax, (CC BY 4.0) через Wikimedia Commons