Різниця між ферментом та коферментом

Ключова різниця - фермент проти коферменту
 

Хімічні реакції перетворюють один або кілька субстратів у продукти. Ці реакції каталізуються спеціальними білками, які називаються ферментами. Ферменти діють як каталізатор більшості реакцій, не вживаючи їх. Ферменти виготовляються з амінокислот і мають унікальні амінокислотні послідовності, що складаються з 20 різних амінокислот. Ферменти підтримуються невеликими небілковими органічними молекулами, які називаються кофакторами. Коферменти - це один із видів кофакторів, які допомагають ферментам здійснювати каталіз. Ключова різниця між ферментом і коферментом полягає в тому фермент - це білок, який каталізує біохімічні реакції поки коензим - це небілкова органічна молекула, яка допомагає ферментам активувати та каталізувати хімічні реакції. Ферменти - це макромолекули, тоді як коферменти - це невеликі молекули.

ЗМІСТ
1. Огляд та ключові відмінності
2. Що таке фермент
3. Що таке кофермент
4. Побічне порівняння - фермент проти коферменту
5. Підсумок

Що таке фермент?

Ферменти - це біологічні каталізатори живих клітин. Вони являють собою білки, що складаються з сотень до мільйонів амінокислот, приєднаних разом, як перли на струні. Кожен фермент має унікальну послідовність амінокислот, і він визначається конкретним геном. Ферменти прискорюють майже всі біохімічні реакції в живих організмах. Ферменти впливають лише на швидкість реакції, і їх наявність має важливе значення для ініціації хімічної конверсії, оскільки енергія активації реакції знижується ферментами. Ферменти змінюють швидкість реакції, не вживаючи або не змінюючи хімічну структуру. Один і той же фермент може каталізувати перетворення все більшої кількості субстратів у продукти, демонструючи здатність каталізувати одну і ту ж реакцію знову і знову..

Ферменти є високоспецифічними. Конкретний фермент зв'язується з певним субстратом і каталізує конкретну реакцію. Специфічність ферменту обумовлена ​​формою ферменту. Кожен фермент має активний сайт із специфічною формою та функціональними групами для специфічного зв'язування. Тільки конкретний субстрат буде відповідати формі активного сайту і зв'язуватися з ним. Специфічність зв'язування ферментного субстрату можна пояснити двома гіпотезами з назвою блокування та ключової гіпотези та індукованою гіпотезою пристосування. Гіпотеза блокування та ключа вказують, що відповідність між ферментом та субстратом є специфічною, подібною до замка та ключа. Гіпотеза індукованого прилягання говорить про те, що форма активного майданчика може змінюватися, щоб підходити до форми конкретної підкладки, подібної до рукавичок, що підходять під руку.

На ферментативні реакції впливає кілька факторів, таких як рН, температура тощо. Кожен фермент має оптимальне значення температури та значення рН для ефективної роботи. Ферменти також взаємодіють з небілковими кофакторами, такими як протетичні групи, коферменти, активатори тощо для каталізації біохімічних реакцій. Ферменти можуть бути знищені при високій температурі або підвищеній кислотності або лужності, оскільки вони є білками.

Малюнок 01: Індукована відповідна модель активності ферментів.

Що таке кофермент?

Хімічним реакціям допомагають небілкові молекули, які називаються кофакторами. Кофактори допомагають ферментам каталізувати хімічні реакції. Існують різні типи кофакторів, і коферменти є одним з них. Коензим - це органічна молекула, яка поєднується з комплексом ферментного субстрату і допомагає процесу каталізу реакції. Вони також відомі як хелперні молекули. Вони складаються з вітамінів або отримуються з вітамінів. Тому дієта повинна містити вітаміни, які забезпечують необхідні коферменти для біохімічних реакцій.

Коферменти можуть зв'язуватися з активним сайтом ферменту. Вони слабко зв'язуються з ферментом і сприяють хімічній реакції, забезпечуючи функціональні групи, необхідні для реакції, або змінюючи структурну конформацію ферменту. Тому зв'язування субстрату стає легким, і реакція рухається до продуктів. Деякі коферменти діють як вторинні субстрати і стають хімічно зміненими в кінці реакції, на відміну від ферментів.

Коферменти не можуть каталізувати хімічну реакцію без ферменту. Вони допомагають ферментам стати активними і виконувати свої функції. Як тільки кофермент зв'язується з апоферментом, фермент переходить у активну форму ферменту, що називається холоензимом, і ініціює реакцію.

Прикладами коферментів є аденозинтрифосфат (АТФ), нікотинамід-аденінунунуклеотид (НАД), флавін-аденінунунуклеотид (ФАД), коензим А, вітаміни В1, В2 та В6 тощо.

Малюнок 02: Зв'язування кофактора з апоферментом

Чим відрізняється ензим від коферменту?

Фермент проти коферменту
Ферменти - це біологічні каталізатори, які прискорюють хімічні реакції.	Коферменти - це органічні молекули, які допомагають ферментам каталізувати хімічні реакції.
Молекулярний тип
Всі ферменти є білками.	Коферменти - небілки.
Зміни внаслідок реакцій
Ферменти не змінюються через хімічну реакцію.	Коензими стають хімічно зміненими в результаті реакції.
Специфіка
Ферменти специфічні.	Коферменти не є специфічними.
Розмір
Ферменти - це більші молекули.	Коферменти - це менші молекули.
Приклади
Амілаза, протеїназа та кіназа - приклади ферментів.	NAD, ATP, кофермент A і FAD - приклади коферментів.

Підсумок - Ензим проти Коферменту

Ферменти каталізують хімічні реакції. Коферменти допомагають ферментам каталізувати реакцію шляхом активації ферментів та надання функціональних груп. Ферменти - це білки, що складаються з амінокислот. Коферменти не є білками. Вони в основному отримуються з вітамінів. Це відмінності між ферментами та коферментами.

Довідка:
1. "Ферменти". RSC. Н.п., н.д. Веб. 15 травня 2017 року. .
2. "Структурна біохімія / ферменти / коферменти". Структурна біохімія / Фермент / Коферменти - Wikibooks, відкриті книги для відкритого світу. Н.п., н.д. Веб. 15 травня 2017 року. .

Надано зображення:
1. "Індукована діаграма відповідності" Створена TimVickers, векторизована Fvasconcellos - Надана TimVickers (Public Domain) через Commons Wikimedia
2. "Ферменти" Монікепена - власна робота (публічне надбання) через Вікісховище